簡介：第1頁共4頁的生物化學計劃總結(jié)的生物化學計劃總結(jié)1．本次試卷的命題是以義務(wù)教育化學課程標準及人教版義務(wù)教育課程標準教科書化學的有關(guān)內(nèi)容為依據(jù)，重點考查同學化學基礎(chǔ)知識和基本技能、基本方法和情感立場價值觀，以及對化學、技術(shù)和社會之間相互關(guān)系的理解，運用化學知識解決簡約實際問題的技能等。2．試卷在重視考查基礎(chǔ)知識的同時，加強對同學科學素養(yǎng)〔知識與技能、過程與方法、情感立場價值觀〕的考查，引導同學轉(zhuǎn)變學習方式。如選擇題第8、11、14題，填空題最末一道和綜合應(yīng)用第一題，同學在解答這類開放性問題時，思維應(yīng)當是發(fā)散的，富有制造性和性格的，同時也會明白很多科學道理，并受到潛移默化的教育。這類試題考查的不再是課程中單一的知識點，而是同學能否敏捷運用所學的化學知識，分析解決實際問題的技能，同時也培育了同學的制造性思維技能。這些做法表達了中學化學課程新理念，對素養(yǎng)教育的推動具有導向作用。3．表達學科滲透，融合科學精神和人文思想，也是本試題的一個特點。生活和生產(chǎn)中的問題大多數(shù)為學科間滲透的綜合，打破學科界限，培育和提高同學解決實際問題的技能是社會、學科和同學自身進展的需要。這些綜合性試題，留意學科間知識的相互滲透，表達了要培育同學綜合運用各第3頁共4頁1．加強質(zhì)量意識要抓住期中調(diào)研測試這一契機，仔細進行總結(jié)，反思教學效果，全面、客觀地分析教學中的得與失，尤其要找出自身存在問題的癥結(jié)所在，思索對策和解決問題的方法，要制定切實有效的措施，抓措施的落實，跟蹤督促，直至問題真正解決。要針對答卷中的典型問題，分析錯誤形成的緣由，在做好補救工作的同時加強學法指導。要依據(jù)學情制訂合理的教學計劃，理清工作思路，很抓課堂教學，改進教學方法，著重實效，提高教學質(zhì)量。2．抓基礎(chǔ)、重應(yīng)用要著重基礎(chǔ)知識的教學，對重要的化學概念〔如分子、原子、元素等〕、化學用語〔如化合價、化學式、離子符號、等〕和基本的化學思想方法〔如組成決斷性質(zhì)；性質(zhì)決斷用途等〕要加強理解，對記憶性的概念和原理等要在理解和實際運用的基礎(chǔ)上加強記憶。要進一步強化課堂教學目標的達成率，課堂教學要實在、有效。要加大對同學思維技能的訓練，要能用所學的知識分析和解決有關(guān)的化學問題。3．加強試驗教學、重視活動與探究試驗是化學教學的重要內(nèi)容和手段，也是培育同學創(chuàng)新意識和實踐技能的重要方式。目前對同學試驗設(shè)計、評價和在新情境中應(yīng)用試驗解決問題的技能的要求在提高。這里的

簡介：中國農(nóng)業(yè)大學1995年博士研究生入學考試試題（生物化學）1、下列三種符號各代表那種氨基酸LEU、ILE、VAL，闡明其代謝特點。LEU是亮氨酸、ILE是異亮氨酸、VAL是纈氨酸。是支鏈氨基酸，為必需氨基酸。這三種氨基酸分解代謝的開始階段基本相同，即首先經(jīng)轉(zhuǎn)氛基作用，生成各自相應(yīng)的Α酮酸，其后分別進行代謝，經(jīng)過若干步驟，纈氨酸分解產(chǎn)生琥珀酸單酰輔酶A；亮氮酸產(chǎn)生乙酰輔酶A及乙酰乙酰輔酶A異亮氨酸產(chǎn)生乙酰輔酶A及琥珀酸單酰輔酶A。所以，這三種氨基酸分別是生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸。支鏈氨基酸的分解代謝主要在骨骼肌中進行。2、肝臟在動物代謝中的作用。⑴肝在糖代謝中的作用肝的糖代謝不僅為自身的生理活動提供能量，還為其他器官的能量需要提供葡萄糖。Ⅲ帶葡萄糖激酶和丙酮酸激酶活性較高，是糖酵解的主要區(qū)域；I帶磷酸烯醇式丙酮酸激酶、果糖1,6二磷酸酶和葡萄糖6磷酸酶的活性較高，是糖異生的主要區(qū)域。肝通過糖原的合成與分解、糖的異生作用來維持血糖濃度的穩(wěn)定，保障全身各組織，尤其是大腦和紅細胞的能量供應(yīng)。在飽食時，除少量葡萄糖氧化分解外，大多數(shù)被合成為糖原貯存起來?？崭箷r，糖原分解釋放出葡萄糖進入血液，供中樞神經(jīng)系統(tǒng)和紅細胞等利用。饑餓狀態(tài)下，糖異生作用加強，這是肝供應(yīng)血糖的主要途徑。⑵肝在脂類代謝中的作用①肝在脂類的消化、吸收、合成、分解與運輸過程中均具有重要作用。肝可利用膽固醇轉(zhuǎn)化為膽汁酸，然后分泌進入腸道而促進脂肪。②內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中的酯化作用和線粒體內(nèi)的氧化作用。肝合成甘油三酯、磷脂和膽固醇，并以VLDL的形式分泌入血，供其他組織器官攝取與利用。在肝中線粒體、脂酸主要進行Β氧化產(chǎn)生的乙酰COA而合成酮體，然后進入血液中供其他組織利用。⑶肝在蛋白質(zhì)代謝中的作用①除Γ球蛋白外，幾乎所有的血漿蛋白質(zhì)由肝合成，如清白蛋白、凝血酶原、纖維蛋白原以及多種載脂蛋白和血漿部分球蛋白。在血漿中，含量最多的是清蛋白，約占全身總量的1/20，血漿清蛋白除了是許多物質(zhì)如游離脂酸、膽紅素等的載體外，在維持血漿膠體滲透壓方面起重要作用。②肝對除支鏈氨基酸亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸以外的所有氨基酸均有很強的代謝作用。肝中轉(zhuǎn)氨基、脫氨基、脫硫、脫羧基、轉(zhuǎn)甲基等均很活躍。③肝是芳香族氨基酸和芳香胺類的清除器官。肝功能嚴重病變時,這些物質(zhì)不能得到清除，在大腦中可取代正常的神經(jīng)遞質(zhì)，引起神經(jīng)活動的紊亂。氨是氨基酸代謝的里要產(chǎn)物。④肝是清除血氨的主要器官。氨在肝中主要通過鳥氨酸循環(huán)合成尿素，然后通過腎隨尿排出體外。⑷肝在維生素代謝中的作用肝在吸收、儲存、運輸及代謝維生素方面起重要作用。肝是人體內(nèi)含維生素A、K、B1、B2、B6、B12、泛酸和葉酸最多的器官。①肝是維生素A、E、K和B12的主要儲存場所。血漿中的維生素A與視黃醇結(jié)合蛋白、前清蛋白以111結(jié)合而運輸。視黃醇結(jié)合蛋白由肝合成。肝細胞疾病、鋅缺乏和蛋白質(zhì)營養(yǎng)障礙等時均可使該結(jié)合蛋白合成減少，造成血漿中維生素A水平降低。②肝幾乎不儲存維生素D，但具有將維生素D轉(zhuǎn)化為25經(jīng)維生素D和合成維生素D結(jié)合蛋白的能力。血漿中85的維生素D代謝物是與維生素D結(jié)合蛋白相結(jié)合運輸?shù)摹８渭膊r，該結(jié)合蛋白合成減少，可造成血漿總維生素D代謝物水平降低。多種維生素在肝中轉(zhuǎn)變?yōu)檩o酶的組成成分。肝將維生素PP轉(zhuǎn)變?yōu)檩o酶INAD和輔酶BNADP的組成成分，將泛酸轉(zhuǎn)變?yōu)檩o酶A的組成成分，將維生素B1焦磷酸化等。肝細胞還將胡蘿卜素轉(zhuǎn)變?yōu)榫S生素A。維生素K是肝合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ不可缺少的物質(zhì)。肝所分泌的膽汁酸鹽有利于脂溶性維生素的吸收。⑸肝在激素代謝中的作用多種激素在發(fā)揮其調(diào)節(jié)作用后，主要在肝中轉(zhuǎn)化、降解或失去活性，這一過程稱為激素的滅活。水溶性激素與肝細胞膜上的特異受體結(jié)合發(fā)揮其信使傳遞作用，并可通過肝細胞的內(nèi)吞作用進入肝細胞。一些類固醇激素可在肝內(nèi)與葡萄糖醛酸或活性硫酸等結(jié)合，喪失其活性。肝病嚴重時，由于激素的滅活功能降低，體內(nèi)的雌激素、醛固酮、抗利尿激素等水平升高，可出現(xiàn)男性乳房女性化、蜘蛛痣、肝掌雌激素對小血管的擴張作用以及水、鈉滁留等現(xiàn)象。3、乙酰輔酶A的代謝途徑。乙酰輔酶A是人體內(nèi)重要的化學物質(zhì)。首先，它是丙酮酸氧化脫羧，脂肪酸的Β氧化的產(chǎn)物。當丙酮酸激進入線粒體的基質(zhì)后，它會被丙酮酸脫氫酶復合體轉(zhuǎn)化為乙酰輔酶A，因為在此過程中，丙酮酸會被氧化（氫原子轉(zhuǎn)移到NADH）及其羧基會以二氧化碳的形式離開，故此過程被稱為丙酮酸氧化脫羧。同時，它是脂肪酸合成，膽固醇合成和酮體生成的碳來源。三大營養(yǎng)物質(zhì)的徹底氧化殊途同歸，都會生成乙酰輔酶A以是半保留復制方式。雙鏈DNA的一種復制方式，其親代鏈分離，每一子代DNA分子由一條親代鏈和一條新合成鏈組成。是DNA復制的常規(guī)模式，每條親代鏈均作為合成新的互補鏈的模板。實驗證明過程1958年MESELSONSTAHL實驗用同位素15N標記大腸桿菌雙鏈DNA，在14N的培養(yǎng)基中培養(yǎng)，繁殖，再取出DNA，經(jīng)過CSCL密度梯度離心。離心管由于離心力的不同，出現(xiàn)不同的密度區(qū)帶，不同重量的DNA就會分布在不同區(qū)帶（15N15N出現(xiàn)在重帶，15N14N出現(xiàn)在中帶，14N14N出現(xiàn)在輕帶）。親代DNA兩條鏈都是15N，出現(xiàn)在重密度區(qū)域，復制一代，兩個子代DNA都是15N14N，出現(xiàn)在中密度區(qū)域，再復制一次，子代DNA是2個15N14N，2個14N14N，一半在中密度區(qū)域，一半在輕密度區(qū)域，由此證明DNA是半保留復制。7、密碼子和反密碼子的區(qū)別。基因遺傳信息、密碼子、反密碼子的區(qū)別（1）位置不同。遺傳信息位于DNA分子的基因上，密碼子位于MRNA上，反密碼子位于TRNA上。這里要注意的是，DNA分子上并不是所有片斷都代表著遺傳信息，非基因上的脫氧核苷酸的排列不含遺傳信息。（2）作用不同。遺傳信息決定著MRNA上密碼子的排序，密碼子決定著氨基酸的種類，TRNA上的反密碼子則保證了TRNA準確的運載相應(yīng)的氨基酸。（3）不同的生物個體具有不同的基因遺傳信息，合成不同的MRNA，但共用一套密碼子與反密碼子，因此密碼子、反密碼子和TRNA的種類是相同的。密碼子和反密碼子的區(qū)別1、位置不同。密碼子位于MRNA上，反密碼子位于TRNA上。2、作用不同。密碼子決定著氨基酸的種類，TRNA上的反密碼子則保證了TRNA準確的運載相應(yīng)的氨基酸。8、復制叉的結(jié)構(gòu)。原核生物DNA的復制從單一起點開始，雙螺旋結(jié)構(gòu)被打開，分開的兩股單鏈分別作為新DNA合成的模板，DNA合成從起點開始向兩個方向進行，與單一起點相連的局部結(jié)構(gòu)形狀呈“Y”型，稱復制叉結(jié)構(gòu)。DNA復制是原核生物邊解開雙鏈邊復制，復制中的DNA在復制點呈分叉狀。這種分叉點稱為復制叉。中國農(nóng)業(yè)大學1996年博士研究生入學考試試題（生物化學）1、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)中除WASTONCRICK提出的外，還有哪些，說明其結(jié)構(gòu)。麻省理工學院的ARICH等科學家提出了一種被稱之為ZDNA左手螺旋，糖磷酸骨架呈鋸齒狀排列，外面只有一條溝。每個ZDNA螺旋含有12個堿基對，螺距為45NM。在高離子強度環(huán)境下，一條長的DNA片段中如有嘌呤嘧啶交替排列，即可呈Z構(gòu)象。將ZDNA雙鏈中堿基C甲基化，有助于左手螺旋的穩(wěn)定。某些證據(jù)表明ZDNA可能影響基因的表達。ADNA又稱A型DNA，為DNA雙螺旋的一種形式，擁有與較普遍的BDNA相似的右旋結(jié)構(gòu)，但其螺旋較短較緊密。ADNA是三種具有生物活性的DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)，另兩種則為BDNA及ZDNA。一般只有脫水的DNA樣本中才會出現(xiàn)，可用來作晶體學實驗。此外當DNA與RNA混合配對時，也可能出現(xiàn)ADNA形式的螺旋。2、蛋白質(zhì)的右手螺旋結(jié)構(gòu)。Α螺旋蛋白質(zhì)中常見的二級結(jié)構(gòu)，①肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。②每個氨基酸殘基（第N個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4N個）的酰胺氮形成氫鍵。③在古典的右手Α螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為054NM，每一圈含有36個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升015NM。Α螺旋在DNA結(jié)合基序中有非常重要的作用，比如在鋅指結(jié)構(gòu)，亮氨酸拉鏈，螺旋轉(zhuǎn)角螺旋等基序中都含有Α螺旋。這是因為Α螺旋的直徑為12NM，正好和BDNA大溝的直徑相等，所以能夠和B型DNA緊密結(jié)合。3、DNA的超螺旋結(jié)構(gòu)哪些DNA結(jié)構(gòu)易形成超螺旋結(jié)構(gòu)。答超螺旋DNA是閉環(huán)DNA，沒有斷口的雙鏈環(huán)狀DNA。由于具有螺旋結(jié)構(gòu)的雙鏈各自閉合，結(jié)果使整個DNA分子進一步旋曲而形成三級結(jié)構(gòu)。自然界中主要是負超螺旋。另外如果一條或二條鏈的不同部位上

簡介：蛋白質(zhì)1、氨基酸AMINOACID，AA蛋白質(zhì)多肽鏈的基本結(jié)構(gòu)單位蛋白質(zhì)多肽鏈的基本結(jié)構(gòu)單位，或稱構(gòu)件分子、構(gòu)造單元（BUILDINGBLOCK）2、旋光性旋光物質(zhì)使平面偏振光的偏振面發(fā)生旋轉(zhuǎn)的能力3、氨基酸的等電點氨基酸的等電點當氨基酸在某一PH值時，氨基酸所帶正電荷和負電荷相等，即凈電荷為零，此時的PH值稱為氨基酸的等電點，用PI表示。氨基酸在等電點時主要以兼性離子形式存在4、肽鍵一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。組成肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基5、氨基酸順序在多肽鏈中，氨基酸殘基按一定的順序排列，這種排列順序6、蛋白質(zhì)成百上千個氨基酸分子以肽鍵相連，組成的長鏈分子（多肽鏈）7、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)多肽鏈的氨基酸排列順序和連接方式8、同源蛋白質(zhì)同源蛋白質(zhì)進化上相關(guān)的一組蛋白質(zhì)，它們常在不同物種中行使著相同的功能9、序列同源性序列同源性同源蛋白質(zhì)的氨基酸序列具有明顯的相似性，這種相似性稱序列同源性10、不變殘基不變殘基同源蛋白質(zhì)的氨基酸序列中有許多位置的氨基酸殘基對所有已經(jīng)研究過的物種來說都是相同的，稱為不變殘基11、可變殘基可變殘基其它位置的氨基酸殘基對不同物種有相當大的變化，稱可變殘基12、進化樹根據(jù)同源蛋白質(zhì)氨基酸差異數(shù)所提供的信息可以構(gòu)建物種進化樹，顯示在進化過程中各個物種的起源和出現(xiàn)順序13、疏水相互作用疏水相互作用非極性分子進入水中，有聚集在一起形成最小疏水面積的趨勢，保持這些非極性分子聚集在一起的作用則稱為疏水作用。對蛋白質(zhì)來說，在水相溶液中，球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子的內(nèi)部，這種現(xiàn)象可稱為疏水作用14、鹽鍵鹽鍵（又稱離子鍵）正電荷和負電荷之間的一種靜電作用15、肽平面肽平面因為肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)，所以肽鍵的四個原子和與之相連的兩個Α碳原子共處一個平面，稱肽平面16、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)主鏈的折疊產(chǎn)生的有規(guī)則的構(gòu)象。17、二級結(jié)構(gòu)元件二級結(jié)構(gòu)元件主要有Α螺旋、Β折疊片、Β轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲18、影響Α螺旋穩(wěn)定性的5個因素相連殘基R基團的靜電排斥或吸引相鄰R基的大小相隔3個殘基的R基的相互作用PRO和GLY的出現(xiàn)Α螺旋末端AA殘基的極性19、超二級結(jié)構(gòu)超二級結(jié)構(gòu)相鄰的二級結(jié)構(gòu)元件組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則，在空間上能辨認的二級結(jié)構(gòu)組合或二級結(jié)構(gòu)串，充當三級結(jié)構(gòu)的構(gòu)件，稱為超二級結(jié)構(gòu)。20、結(jié)構(gòu)域結(jié)構(gòu)域多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)及超二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，進一步卷曲折疊，形成三級結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū)，它是相對獨立的緊密球狀實體，稱為結(jié)構(gòu)域21、蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)一個蛋白質(zhì)中所有原子的整體排列被稱為蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)。包括一級結(jié)構(gòu)中相距遠的肽段之間的幾何相互關(guān)系和側(cè)鏈在三維空間中彼此間的相互關(guān)系22、寡聚蛋白寡聚蛋白由兩個或兩個以上獨立的球狀蛋白質(zhì)通過非共價鍵結(jié)合成的多聚體23、亞基寡聚蛋白中的每個獨立的球狀蛋白質(zhì)稱為亞基（SUBUNIT），亞基一般由一條肽鏈構(gòu)成，也稱為單體（MONOMER）24、原體對稱的寡聚蛋白質(zhì)分子可視為是由兩個或多個不對稱的相同結(jié)構(gòu)成分組成，這種相同結(jié)構(gòu)成分被稱為原體或原聚體25、蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指亞基的種類、數(shù)量以及各個亞基在寡聚蛋白質(zhì)中的空間排布和亞等電聚焦（IEF）等電點不同的蛋白質(zhì)混合物的各組分將分別聚焦在各自等電點相應(yīng)的PH位置上雙向電泳43、透析法透析是利用蛋白質(zhì)分子不能通過半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其它小分子物質(zhì)分開44、超濾用壓力或離心力，強行使水和其他小分子溶質(zhì)通過半透膜，而蛋白質(zhì)被截留在膜上，以達到濃縮和脫鹽的目的45、協(xié)同效應(yīng)協(xié)同效應(yīng)一個寡聚體蛋白質(zhì)的一個亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中其他亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)46、別構(gòu)效應(yīng)別構(gòu)效應(yīng)配體與寡聚蛋白質(zhì)上的一個部位結(jié)合將通過構(gòu)象變化影響同一蛋白質(zhì)分子上其他結(jié)合部位的結(jié)合親和力。具有別構(gòu)效應(yīng)的蛋白質(zhì)稱為別構(gòu)蛋白47、同促效應(yīng)同促效應(yīng)作用物和效應(yīng)物為同一種物質(zhì)48、異促效應(yīng)異促效應(yīng)作用物和效應(yīng)物不同49、BPGBPG效應(yīng)效應(yīng)BPG降低了血紅蛋白對O2的親和力50、波爾效應(yīng)H、CO2促進O2的釋放51、分子病分子病蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)的改變有可能引起其生物功能的顯著變化，甚至引起疾病核酸1、DNADNA的一級結(jié)構(gòu)的一級結(jié)構(gòu)DNA是DAMP、DGMP、DCMP、DTMP通過3’,5’磷酸二酯鍵連接起來的線形或環(huán)形多聚體，沒有分支DNADNA的二級結(jié)構(gòu)的二級結(jié)構(gòu)雙螺旋結(jié)構(gòu)。兩條反向平行（一條5’→3’，另一條3’→5’）的多核苷酸鏈繞同一中心軸相互纏繞，形成右手雙股螺旋。2、DNADNA的三級結(jié)構(gòu)的三級結(jié)構(gòu)DNA在雙螺旋的基礎(chǔ)上通過扭曲和折疊形成的構(gòu)象超螺旋超螺旋DNA分子的一種扭曲狀態(tài)。當將線性過旋或欠旋的雙螺旋DNA連接形成一個環(huán)時，都會自動形成額外的超螺旋來抵消過旋或欠旋造成的張力，目的是維持B構(gòu)象。過旋DNA會自動形成額外右手螺旋，而欠旋形成額外左手螺旋，稱為負超螺旋。3、環(huán)狀DNA的三種典型構(gòu)象①松弛環(huán)狀DNA線形DNA直接環(huán)化②解鏈環(huán)狀DNA線形DNA擰松后再環(huán)化③超螺旋DNA4、連環(huán)數(shù)連環(huán)數(shù)指一條鏈以右手螺旋繞另一條鏈的次數(shù)5、扭轉(zhuǎn)數(shù)扭轉(zhuǎn)數(shù)WATSONCRICK螺旋數(shù)目6、超螺旋存在的意義（1超螺旋DNA具有更致密的結(jié)構(gòu)，在細胞內(nèi)所占體積更為經(jīng)濟。（2）負超螺旋導致DNA易于解鏈，有利于DNA參與復制、轉(zhuǎn)錄、重組等過程。7、基因DNA分子上攜帶并傳遞遺傳信息的單位8、基因組指生物體所含的全部基因。對于真核生物，常指單倍體基因組9、內(nèi)含子內(nèi)含子基因中不編碼的居間序列，不出現(xiàn)于成熟的MRNA分子中10、外顯子外顯子基因中為蛋白質(zhì)編碼的片段11、斷裂基因斷裂基因大多數(shù)為蛋白質(zhì)編碼的基因都含有內(nèi)含子和外顯子。由于內(nèi)含子的存在使基因成為不連續(xù)基因或斷裂基因12、RNARNA的一級結(jié)構(gòu)的一級結(jié)構(gòu)即RNA的共價結(jié)構(gòu)，核糖核苷酸以3’,5’磷酸二酯鍵連接形成的線性單鏈分子

簡介：淮北師范大學2014年碩士研究生入學考試試題紙第1頁共2頁20142014年碩士研究生入學考試試題年碩士研究生入學考試試題（Ａ）科目名稱科目名稱生物化學生物化學科目代碼科目代碼851注答案必須寫在答題紙上，寫在本試題紙上的無效答案必須寫在答題紙上，寫在本試題紙上的無效一、選擇題一、選擇題（本題滿分30分，每題3分）1．變性蛋白質(zhì)的主要特點是A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物學活性喪失E．容易被鹽析出現(xiàn)沉淀2．自然界游離核苷酸中，磷酸最常見是位于A．戊糖的C5′上B．戊糖的C2′上C．戊糖的C3′上D．戊糖的C2′和C5′上E．戊糖的C2′和C3′上3．DNA變性是指A．分子中磷酸二酯鍵斷裂B．多核苷酸鏈解聚C．DNA分子由超螺旋→雙鏈雙螺旋D．互補堿基之間氫鍵斷裂E．DNA分子中堿基丟失4．關(guān)于酶的敘述哪項是正確的A．所有的酶都含有輔基或輔酶B．只能在體內(nèi)起催化作用C．大多數(shù)酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)D．能改變化學反應(yīng)的平衡點加速反應(yīng)的進行E．都具有立體異構(gòu)專一性（特異性）5．磺胺類藥物的類似物是A．四氫葉酸B．二氫葉酸C．對氨基苯甲酸D．葉酸E．嘧啶6．關(guān)于PH對酶活性的影響，以下哪項不對A．影響必需基團解離狀B．也能影響底物的解離狀C．酶在一定的PH范圍內(nèi)發(fā)揮最高活性D．破壞酶蛋白的一級結(jié)構(gòu)E．PH改變能影響酶的KM值7．丙二酸對于琥珀酸脫氫酶的影響屬于A．反饋抑制B．底物抑制C．競爭性抑制D．非競爭性抑制E．變構(gòu)調(diào)節(jié)8．在糖原合成中作為葡萄糖載體的是A．ADPB．GDPC．CDPD．TDPE．UDP淮北師范大學2014年碩士研究生入學考試試題紙第2頁共2頁9．三羧酸循環(huán)和有關(guān)的呼吸鏈反應(yīng)中能產(chǎn)生ATP最多的步驟是A．檸檬酸→異檸檬酸B．異檸檬酸→Α酮戊二酸C．Α酮戊二酸→琥珀酸D．琥珀酸→蘋果酸E．蘋果酸→草酰乙酸10．P/O比值是指A．每消耗一分子氧所需消耗無機磷的分子數(shù)B．每消耗一分子氧所需消耗無機磷的克數(shù)C．每消耗一分子氧所需消耗無機磷的克原子數(shù)D．每消耗一分子氧所需消耗無機磷的克分子數(shù)E．每消耗一分子氧所需消耗無機磷的克數(shù)二、名詞解釋二、名詞解釋（本題滿分30分，每個5分）1管家基因2Α螺旋3層析（CHROMATOGRAPHY）4生物氧化5必需氨基酸6岡崎片段三、問答題三、問答題（本題滿分60分）1．什么是蛋白質(zhì)的變性作用舉例說明實際工作中應(yīng)用和避免蛋白質(zhì)變性的例子。（15分）2．試述蛋白質(zhì)的各級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。15分3．試述核苷酸的主要生理功能。（15分）4．寫出四種由甘氨酸參與合成的不同類型生物活性物質(zhì)，并分別說明它們的主要功用。（15分）四、計算題四、計算題（本題滿分30分）1計算1摩爾丙酮酸在體內(nèi)徹底氧化分解產(chǎn)生多少摩爾ATP寫出計算依據(jù)。（15分）2計算1摩爾14碳飽和脂肪酸在體內(nèi)徹底氧化分解產(chǎn)生多少摩爾ATP寫出計算依據(jù)。（15分）

簡介：生物化學題庫生物化學題庫習題一習題一參照答案參照答案一、填空題一、填空題1蛋白質(zhì)中旳苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3種氨基酸具有紫外吸取特性，因而使蛋白質(zhì)在280NM處有最大吸取值。2蛋白質(zhì)旳二級構(gòu)造最基本旳有兩種類型，它們是_Α螺旋構(gòu)造__和___Β折疊構(gòu)造__。前者旳螺距為054NM，每圈螺旋含_36__個氨基酸殘基，每個氨基酸殘基沿軸上升高度為__015NM____。天然蛋白質(zhì)中旳該構(gòu)造大都屬于右手螺旋。3氨基酸與茚三酮發(fā)生氧化脫羧脫氨反應(yīng)生成__藍紫色____色化合物，而脯氨酸與茚三酮反應(yīng)生成黃色化合物。4當氨基酸溶液旳PHPI時，氨基酸以兩性離子離子形式存在，當PHPI時，氨基酸以負離子形式存在。5維持DNA雙螺旋構(gòu)造旳原因有堿基堆積力；氫鍵；離子鍵6酶旳活性中心包括結(jié)合部位和催化部位兩個功能部位，其中前者直接與底物結(jié)合，決定酶旳專一性，后者是發(fā)生化學變化旳部位，決定催化反應(yīng)旳性質(zhì)。72個H或E通過細胞內(nèi)旳NADH和FADH2呼吸鏈時，各產(chǎn)生3個和2個ATP。81分子葡萄糖轉(zhuǎn)化為2分子乳酸凈生成______2________分子ATP。糖酵解過程中有3個不可逆旳酶促反應(yīng)，這些酶是己糖激酶；果糖磷酸激酶C．與酶旳底物競爭酶旳輔基D．與酶旳底物競爭酶旳必需基團；E．與酶旳底物競爭酶旳變構(gòu)劑4．C酶旳競爭性可逆克制劑可以使A．VMAX減小，KM減小B．VMAX增長，KM增長C．VMAX不變，KM增長D．VMAX不變，KM減小E．VMAX減小，KM增長5E構(gòu)成多核苷酸鏈骨架旳關(guān)鍵是A．2′3′磷酸二酯鍵B．2′4′磷酸二酯鍵C．2′5′磷酸二酯鍵D．3′4′磷酸二酯鍵E．3′5′磷酸二酯鍵6．A糖旳有氧氧化旳最終產(chǎn)物是A．CO2H2OATPB．乳酸C．丙酮酸D．乙酰COA7．E參與DNA復制旳酶類包括（1）DNA聚合酶Ⅲ；（2）解鏈酶；（3）DNA聚合酶Ⅰ；（4）RNA聚合酶（引物酶）；（5）DNA連接酶。其作用次序是A．（4）、（3）、（1）、（2）、（5）B．（2）、（3）、（4）、（1）、（5）C．（4）、（2）、（1）、（5）、（3）

簡介：生物化學實驗指導生物化學實驗指導實驗一實驗一生化實驗基本操作生化實驗基本操作一玻璃儀器的洗滌玻璃儀器的洗滌在生化實驗中，玻璃儀器潔凈與否，是獲得準確結(jié)果的重要環(huán)節(jié)。潔凈的玻璃儀器內(nèi)壁應(yīng)十分明亮光潔，無水珠附著在玻壁上。㈠常用的洗滌方法1一般儀器，如燒杯、試管等可用毛刷蘸肥皂液、合成洗滌劑仔細刷洗。然后用自來水反復沖洗，最后用少量蒸餾水沖洗23次，倒置在器皿架上晾干或置于烘箱烤干備用。2容量分析儀器如吸量管、容量瓶、滴定管等，不能用毛刷刷洗。用后應(yīng)及時用自來水多次沖洗，細心檢查潔凈程度，根據(jù)掛不掛水珠采取不同處理方法。（1）如不掛水珠，用蒸餾水沖洗、干燥，方法同上；（2）如掛水珠，則應(yīng)瀝干后用重鉻酸鉀洗液浸泡46小時，然后按上法順序操作，即先用自來水沖洗，再用蒸餾水沖洗，最后干燥。3粘附有血漿的刻度吸量管等，有三種洗滌方法（1）先用45尿素溶液浸泡，使血漿蛋白溶解，然后用自來水沖洗；（2）也可用1氨水浸泡，使血漿溶解，然后再依次用1稀鹽酸溶液、自來水沖洗；（3）以上二法如達不到清潔要求，可浸泡于重鉻酸鉀洗液46小時，再用大量自來水沖洗，最后用蒸餾水沖洗23次。4新購置的玻璃儀器，應(yīng)先置于12稀鹽酸溶液中浸泡26小時，除去附著的游離堿，再用自來水沖洗干凈，最后用蒸餾水沖洗23次。5凡用過的玻璃儀器，均應(yīng)立即洗滌，久置干涸后洗滌十分困難。如不能及時洗滌，先用流水初步?jīng)_洗后浸泡在清水中，待后按常規(guī)處理。㈡使用重鉻酸鉀洗液（以下簡稱洗液）時應(yīng)注意以下幾點1需用洗液浸泡的容器，在浸泡前應(yīng)盡量瀝干。否則會因洗液被稀釋而降低洗液的氧化力。2HG2、BA2、PB2等離子可與洗液發(fā)生化學反應(yīng)，生成不溶性化合物沉積在容器壁上。因此，凡接觸過上述離子的容器，應(yīng)先除去上述離子（可用稀硝酸或510?TA鈉清除）。3油類、有機溶劑等有機化合物可使洗液還原失效。因此，容器壁上附有大量油類、有機物時，應(yīng)先除去。4洗液的酸性和氧化性很強，使用時應(yīng)格外注意，千萬不要滴落在皮膚或衣物上，以免灼傷或燒壞。5洗液顏色由深棕色變?yōu)榫G色時，說明洗液已經(jīng)失效，應(yīng)停止使用，更換新液。因重鉻酸變成硫酸鉻后不再具有氧化性。④吸取試劑時應(yīng)注意三點一是先吹去吸量管內(nèi)可能存在的殘留液體，二是將吸量管插入試劑液面深部以免吸液過程中因液面降低而吸入空氣產(chǎn)生氣泡或管內(nèi)試劑進入洗耳球，三是使用洗耳球不可直接用口吸。⑤按吸量管上口時應(yīng)該用食指，不能用拇指。⑥吸取粘滯性大的液體如血液、血漿、血清等時，除選用合適的吸管奧氏管外，應(yīng)注意拭凈管尖附著的液體，盡量減慢放液速度用食指壓力控制，待液體流盡后吹出管尖殘留的最后一滴液體。⑦使用的吸量管應(yīng)干凈、干燥無水。如急用而又有水時，可用少量欲取試劑沖洗3次，以免試劑被稀釋。2移液吸量管也有兩種，常見的一種是吸量管的上端只有一個刻度，另一種是除了在吸量管上端有刻度外，在吸量管下端狹窄處也有一刻度線。無論哪一種，在使用時將量取的液體放出后，只需將吸量管的尖端觸及受器壁約半分鐘即可，不得吹出尖端的液體。3奧氏吸量管準確度最高，使用時必需吹出留在尖端的液體。㈡定量吸移液器微量加樣器定量吸液器是吸量管的革新產(chǎn)品。由塑料制成。目前，因產(chǎn)地廠家不同其質(zhì)量、價格差異十分懸殊。1定量吸液器的優(yōu)點使用方便，取、加樣迅速，計量準確，不易破損，能吸取多種樣品（只換吸嘴即可）。2定量吸液器的類型有兩種類型。⑴固定式只能取加一定容量的試劑，不能隨意調(diào)節(jié)取加樣量。其規(guī)格有10ΜL、20ΜL、25ΜL、30ΜL、50ΜL、100ΜL、200ΜL、250ΜL、300ΜL、400ΜL、500ΜL、1000ΜL等。⑵可調(diào)式在一定容量范圍內(nèi)可根據(jù)需要進行調(diào)節(jié)取加樣量。例如規(guī)格為50～200ΜL的可調(diào)式定量吸液器，可以在50到200ΜL的范圍內(nèi)根據(jù)需要調(diào)節(jié)成設(shè)計容許的各種取加樣容量（60ΜL、85ΜL、110ΜL、170ΜL、200ΜL等）。一般來講，固定式吸液器比較準確，可調(diào)式吸液器使用較為方便。3定量吸液器的使用方法⑴選擇適當?shù)奈浩?。吸液前先把吸嘴套在吸引管上，套上后要輕輕旋緊一下，以保證結(jié)合嚴密。⑵持法右手四指（除大拇指外）并攏握住吸液器外殼（使外殼突起部分搭在食指近端），大拇指輕輕放在吸液器的按鈕上。⑶取樣吸液用大拇指按下按鈕到第一停止點，以排出一定容量的空氣，隨后把吸嘴尖浸入取樣液內(nèi)，徐徐松開大拇指，讓按鈕慢慢自行復原，取樣即告完成。⑷排液將吸液器的吸嘴尖置于加樣容器壁上，用大拇指慢慢地將按鈕按下到第一停止點，停留1秒鐘（粘性較高的溶液停留時間應(yīng)適當延

簡介：第1頁共8頁生物化學課程思政與教學創(chuàng)新方法生物化學課程思政與教學創(chuàng)新方法摘要課程思政是全方位育人格局中重要的環(huán)節(jié)，對學生人生觀和價值觀的形成具有重要影響。本文探討生物工程類專業(yè)生物化學課程思政與教學創(chuàng)新實踐。通過在課程大綱與課程目標設(shè)置、教學內(nèi)容、教學方法和課程考核等方面的教學創(chuàng)新，使生物化學課程思政更具發(fā)展活力和立德樹人的魅力，課程思政的質(zhì)量和效果不斷提高，較好地培養(yǎng)了學生的社會主義核心價值觀、科學探索精神、創(chuàng)新精神、家國情懷、社會責任感和使命擔當，使學生的專業(yè)知識技能、工程素質(zhì)和思想政治素質(zhì)等獲得全面發(fā)展。關(guān)鍵詞生物化學；課程思政；教學創(chuàng)新；立德樹人；社會主義核心價值觀中圖分類號G642文獻標識碼A文專業(yè)課程是思政教育的重要載體，扎實推進課程思政對促進學生德智體美勞全面發(fā)展具有十分重要的意義。生物化學課程是生物科學、生物工程、生物制藥、醫(yī)學、農(nóng)學、化工等專業(yè)的基礎(chǔ)課程，知識體系包括生命有機體的化學組成、物質(zhì)能量代謝、遺傳信息傳遞等，與人們生命健康、工作生活及生存環(huán)境都密切相關(guān)，蘊含著豐厚的思政內(nèi)涵。近年來，生物化學課程思政在眾多的專業(yè)領(lǐng)域蓬勃開展。教學工作者們從教師綜合素質(zhì)提升1、課程教學大綱修訂、知識體系編排、思政元素挖掘與契合2、課程思政教學設(shè)計3，課程思政教學方法第3頁共8頁與課程目標設(shè)置適應(yīng)了生物工程類專業(yè)特點和育人要求，分類別明確了生物化學課程思政目標和實施重點，對課程思政教學有了科學性和規(guī)范性的引導。2教學內(nèi)容創(chuàng)新21融合思政元素傳遞育人力量生物化學專業(yè)知識中所蘊含著豐富思政元素內(nèi)涵，合理安排課程內(nèi)容，找準課程內(nèi)容思政元素結(jié)合點，使學生在學習專業(yè)知識同時，自然而然地獲得思政教育啟迪。在講授蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系時，介紹我國于1965年成功進行人工合成具有生物活性的結(jié)晶牛胰島素，這是世界上首次用人工方法合成了具有天然分子相同化學結(jié)構(gòu)和生物活性的蛋白質(zhì)8。學生在獲得專業(yè)知識的同時，也被前輩們精誠協(xié)作、不畏艱難的科學探索精神所感染。22引入前沿報道激發(fā)思政興趣在生化課程教學中，適當介紹學科前沿知識和較新的科技成果尤其是我國科學工作者進行的科學探索，能夠調(diào)動學生的求知欲，使課程思政教學生動有趣。例如，在學習酶的化學本質(zhì)時，介紹了我國科學家在核酶研究中的新發(fā)現(xiàn)。蘭鵬飛等人20189首次揭示了酵母核糖核酸酶PRNASEP的結(jié)構(gòu)，為真核RNASEP催化轉(zhuǎn)運RNA前體PRETRNA5端加工的機制提供了重要的分子生物學基礎(chǔ)，是國際上核酶及RNA結(jié)構(gòu)生物學領(lǐng)域的重大突破。這一科研新成果激發(fā)了學生的學習興趣，拓展了學生專業(yè)知識視野，燃起學生從事科學探索的熱情。

簡介：本文格式為本文格式為WORD版，下載可任意編輯版，下載可任意編輯1基礎(chǔ)生物化學習題基礎(chǔ)生物化學習題根基生物化學習題生物化學習題生物化學教研室二〇〇七年四月第一章核酸的布局和功能一、選擇題1、熱變性的DNA分子在適當條件下可以復性，條件之一是（）。A、猛然冷卻B、緩慢冷卻C、濃縮D、參與濃的無機鹽2、在適合條件下，核酸分子兩條鏈通過雜交作用可自行形成雙螺旋，取決于（A、DNA的TM值B、序列的重復程度C、核酸鏈的長短D、堿基序列的互補3、核酸中核苷酸之間的連接方式是（）。A、2’，5’磷酸二酯鍵B、氫鍵C、3’，5’磷酸二酯鍵D、糖苷鍵4、TRNA的分子布局特征是（）。A、有反密碼環(huán)和3’端有CCA序列B、有反密碼環(huán)和5’端有CCA序列C、有密碼環(huán)D、5’端有CCA序列5、以下關(guān)于DNA分子中的堿基組成的定量關(guān)系（）是不正確的。A、CAGTB、CGC、ATD、CGAT本文格式為本文格式為WORD版，下載可任意編輯版，下載可任意編輯3主要的力是（）。A、氫鍵B、離子鍵C、堿基聚積力D范德華力12、以下關(guān)于DNA的雙螺旋二級布局穩(wěn)定的因素中（）是不正確的。A、3，5－磷酸二酯鍵C、堿基聚積力B、互補堿基對之間的氫鍵D、磷酸基團上的負電荷與介質(zhì)中的陽離子之間形成的離子鍵13、TM是指（）處境下的溫度。A、雙螺旋DNA達成完全變性時B、雙螺旋DNA開頭變性時C、雙螺旋DNA布局失去1/2時D、雙螺旋布局失去1/4時14、稀有核苷酸堿基主要見于（）。A、DNAB、MRNAC、TRNAD、RRNA15、雙鏈DNA的解鏈溫度的增加，提示其中含量高的是（）。A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G16、核酸變性后，可發(fā)生的效應(yīng)是（）。A、減色效應(yīng)B、增色效應(yīng)C、失去對紫外線的吸收才能D、最大吸收峰波長發(fā)生轉(zhuǎn)移17、某雙鏈DNA純樣品含15％的A，該樣品中G的含量為（）。A、35％B、15％C、30％D、20％18、預(yù)料下

簡介：精品文檔東北農(nóng)業(yè)大學動物生物化學本科課程教案東北農(nóng)業(yè)大學動物生物化學本科課程教案第1次課2學時課目、課題教學目的和要求第一章緒論1．掌握動物生物化學的概念；2．熟悉動物生物化學的研究任務(wù)；3．了解動物生物化學的發(fā)展簡史；4．了解動物生物化學與動物生產(chǎn)和動物健康的關(guān)系；5．掌握動物生物化學的學習方略。重點重點動物生物化學的概念。重點、難點教學進程（含課堂教學內(nèi)容、教學方法、輔助手段、師生互動、時間分配、板書設(shè)計）教學進程安排教學進程安排1．課前認識（5分鐘）；2．動物生物化學的涵義（15分鐘）；3．動物生物化學發(fā)展簡史（35分鐘）；4．動物生物化學與動物生產(chǎn)和動物健康（15分鐘）；5．動物生物化學學習方略（15分鐘）；6．課后小結(jié)（5分鐘）。教學方法教學方法1．利用多媒體課件進行講授；2．講授重點內(nèi)容。1．什么是動物生物化學，其研究的對象和目的是什么2．動物生物化學課程的特點是什么1．美路易斯N馬格納李難，崔極謙王水平譯生命生命科學史科學史天津百花文藝出版社,20022．鄭集中國早期生物化學發(fā)展史中國早期生物化學發(fā)展史南京南京大學出版作業(yè)布置主要參考資料社,19893．美加蘭E艾倫田洺譯2020世紀的生命科學史世紀的生命科學史上海復旦大學出版社,2000課后自我總結(jié)分析精品文檔精品文檔第3次課2學時課目、課題教學目的和要求第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能1．掌握蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系；2．熟悉蛋白質(zhì)的組成單位氨基酸，蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)；3．了解蛋白質(zhì)分離純化與測定技術(shù)。重點重點蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系；難點難點蛋白質(zhì)的等電點，蛋白質(zhì)變性與復性。教學進程安排教學進程安排1．通過提問溫習蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)和三維結(jié)構(gòu)（5分鐘）；2．講述蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（20分鐘）；3．講述蛋白質(zhì)高級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（20分鐘）；4．講述蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)（20分鐘）；5．介紹蛋白質(zhì)分離純化與測定技術(shù)（20分鐘）；6．課后小結(jié)（5分鐘）。教學方法教學方法1．利用多媒體課件進行講授；2．講授重點內(nèi)容；3．利用FLASH動畫演示蛋白質(zhì)變性與復性過程，加深學生的感性認識。1．蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)、高級結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能有何關(guān)系2．什么是蛋白質(zhì)變性，變性蛋白質(zhì)有什么特點，引起蛋白質(zhì)變性的因素有哪些3．蛋白質(zhì)有哪些重要性質(zhì)可用于分離、分析和鑒定利用這些性質(zhì)建立了哪些分離、分析和鑒定方法1．鄒思湘動物生物化學動物生物化學，中國農(nóng)業(yè)出版社（北京），第四版，20052．閻隆飛,孫子榮蛋白質(zhì)生物大分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)生物大分子結(jié)構(gòu)北京清華大學出版社,19993．汪玉松,鄒思湘,張玉靜現(xiàn)代動物生物化學現(xiàn)代動物生物化學第三版北京高等教育出版社,2005課后自我總結(jié)分析精品文檔重點、難點教學進程（含課堂教學內(nèi)容、教學方法、輔助手段、師生互動、時間分配、板書設(shè)計）作業(yè)布置主要參考資料

簡介：生物化學教學中融入課程思政建設(shè)的思路生物化學教學中融入課程思政建設(shè)的思路與實現(xiàn)路徑范文與實現(xiàn)路徑范文在醫(yī)學生培養(yǎng)的過程中，除了應(yīng)注重培養(yǎng)過硬的基礎(chǔ)知識和技能外，還應(yīng)加強職業(yè)素養(yǎng)培養(yǎng)。近年來，課程思政作為立德樹人、實現(xiàn)全程育人、全方位育人的重要方法，已經(jīng)被廣泛應(yīng)用到醫(yī)學教育當中，從而滿足培養(yǎng)高素質(zhì)、高思想政治覺悟的護理學生的重要目標要求13。將課程思政有機融合到課堂教學當中已成為高職院校課程體系改革的當務(wù)之急，本文總結(jié)了生物化學課程教學中，將思政教育、職業(yè)素養(yǎng)和學科教育融合的實踐案例，取得了較好教學成果，為高校課程思政的實施提供了一定的參考。1“生物化學”中融入課程思政建設(shè)的思路北京京北職業(yè)技術(shù)學院（以下簡稱“學院”）的“生物化學”課程自2020年開始進行課程思政改革，逐漸將課程思政融入教學大綱、課程標準、教案和PPT等教學內(nèi)容中。教師將符合護理工作崗位需求的課程目標進行整合總結(jié)，并將知識目標、能力目標、素質(zhì)目標和思政目標與具體的案例相融合，在教師的示范引導下使學生完成課程教學目標，具體實施流程如圖1所示?！吧锘瘜W”課程的思政點主要圍繞其生命科學的本質(zhì)。生物化學是研究生物體化學本質(zhì)及生命活動過程中化學變化規(guī)律，并從分子水平探討生命現(xiàn)象當出現(xiàn)嚴重的肝臟疾病，病人會出現(xiàn)多種物質(zhì)代謝異常，如膽汁代謝異常，病人會出現(xiàn)黃疸、門靜脈高壓、糖等物質(zhì)代謝異常的表現(xiàn)。肝臟疾病古今中外都是難治愈的疾病，20世紀80年代，重型肝炎在我國肆虐，病死率高達80。李蘭娟院士是一名自學成才的醫(yī)生，當時她一心救人，嘗試無數(shù)方法，終于在1996年帶領(lǐng)團隊創(chuàng)建了“李氏人工肝支持系統(tǒng)”，使急性、亞急性重型肝炎治愈好轉(zhuǎn)率從119上升到789。作為我國著名的傳染病學家，李蘭娟院士在“非典”和“新冠肺炎疫情”期間都沖在一線，帶領(lǐng)團隊分離病毒毒株，探索救治方案，為維護我國人民生命健康做出了卓越的貢獻。在講解李蘭娟院士事跡的同時，學生能夠認識到肝在物質(zhì)代謝中的重要作用，同時也能體會到作為一名光榮的醫(yī)務(wù)工作者，要像李蘭娟院士一樣，為了人民的健康和國家的穩(wěn)定，刻苦學習、鉆研專業(yè)知識和技能，為創(chuàng)建美好生活而奮斗。23工匠精神在講解物質(zhì)代謝過程時引入物質(zhì)發(fā)現(xiàn)的歷史，如糖的有氧氧化三羧酸循環(huán)的發(fā)現(xiàn)過程。KREBS在他32歲的時候發(fā)現(xiàn)了生成尿素的鳥氨酸循環(huán)，又在37歲時發(fā)現(xiàn)了重要的三羧酸循環(huán)，現(xiàn)在距離發(fā)現(xiàn)三羧酸循環(huán)已經(jīng)過去了一個世紀，但教科書上使用的三羧酸循環(huán)仍然是他當時發(fā)現(xiàn)的模樣，經(jīng)得起歲月和歷史的考驗。盡管生物化學

簡介：20222022生物化學專業(yè)考研測試題生物化學專業(yè)考研測試題1、【單選題】三羧酸循環(huán)和有關(guān)的呼吸鏈反應(yīng)中能產(chǎn)生ATP最多的步驟是3分A、檸檬酸→異檸檬酸B、異檸檬酸→Α酮戊二酸C、Α酮戊二酸→琥珀酸D、琥珀酸→蘋果酸E、蘋果酸→草酰乙酸答案C2、【單選題】關(guān)于脂肪酸合成的敘述，不正確的是3分A、在胞液中進行B、基本原料是乙酰COA和NADPHHC、關(guān)鍵酶是乙酰COA羧化酶D、脂肪酸合成酶為多酶復合體或多功能酶E、脂肪酸合成過程中碳鏈延長需乙酰COA提供乙?；鸢窫3、【單選題】氰化物中毒時，被抑制的是3分A、CYTBB、CYTC1C、CYTCD、CYTAC、RNA聚合酶的Σ因子D、RNA聚合酶的Α亞基E、RNA聚合酶的Β亞基答案C7、【單選題】離體的完整線粒體中，在有可氧化的底物存時下，加入哪一種物質(zhì)可提高電子傳遞和氧氣攝入量3分A、更多的TCA循環(huán)的酶B、ADPC、FADH2D、NADH答案B8、【單選題】正常情況下，肝獲得能量的主要途徑3分A、葡萄糖進行糖酵解氧化B、脂肪酸氧化C、葡萄糖的有氧氧化D、磷酸戊糖途徑E、以上都是答案B9、【多選題】糖無氧酵解和有氧氧化途徑都需要3分

簡介：考試復習重點資料（最新版）考試復習重點資料（最新版）封面第1頁資料見第二頁資料見第二頁一．名詞解釋運動生物化學二．是非判斷題運動生物化學習題集緒論1、人體的化學組成是相對穩(wěn)定的，在運動的影響下，一般不發(fā)生相應(yīng)的變化。（2、運動生物化學是研究生物體化學組成的一門學科。3、1937年KREBS提出了三竣酸循環(huán)的代謝理論。4、運動生物化學的起源是運動生物化學的首本專著。三．填空題1、運動時人體內(nèi)三個主要的供能系統(tǒng)是2、運動生物化學的首本專著是3、運動生物化學的研究任務(wù)是四單項選擇題1運動生物化學成為獨立學科的年代是（）。、A1955年B1968年C1966年D1979年2運動生物化學是從下列那種學科發(fā)展起來的（）。A細胞學B遺傳學C生物化學D化學3運動生物化學的一項重要任務(wù)是（）。A研究運動對機體組成的影響B(tài)闡明激素作用機制C研究物質(zhì)的代謝D營養(yǎng)的補充4運動生物化學的主要研究對象是（）。A人體B植物體C生物體D微生物五．問答題1運動生物化學的研究任務(wù)是什么2試述運動生物化學的發(fā)展簡史、。。。

簡介：第一章第一章緒論測試題測試題一、問答題1簡述臨床生物化學的發(fā)展史2簡述臨床生物化學在醫(yī)學中的應(yīng)用價值3簡述臨床生物化學檢驗和實驗數(shù)據(jù)主要用于哪幾方面4簡述用于臨床檢驗診斷項目的理論基礎(chǔ)5簡述用于臨床檢驗診斷項目的標本種類參考答案參考答案一、問答題1臨床生物化學是由生物化學、分析化學、臨床醫(yī)學等學科交叉滲透逐漸形成的一門獨立學科。追溯歷史，20世紀40年代，是生物化學進入蓬勃發(fā)展的階段。，其間的遺傳中心法則、PCR開創(chuàng)了分子生物學時代，這一系列輝煌成就，將生物化學和分子生物學大大地向前推進，也促進了臨床疾病的基因診斷和基因治療。國內(nèi)臨床生物化學學科也與國際同步發(fā)展，80年代的生理生物化學與醫(yī)學、和臨床生物化學和生物化學檢驗等系列教科書或參考書出版，記錄著我國臨床生物化學科學工作者的辛勤勞動和科研成就，為創(chuàng)立和發(fā)展臨床生物化學學科做出了杰出的貢獻。2有疾病的發(fā)生，就有生物化學反應(yīng)異常表現(xiàn)，既要掌握和熟悉健康人的生物化學反應(yīng)過程，又要明確和了解疾病狀態(tài)下人體代謝異常的過程，以此探討發(fā)病機制，為臨床提供診斷和治療提供依據(jù)。臨床生物化學和生物化學檢驗不同程度地滲透到臨床醫(yī)學的各個領(lǐng)域。隨著醫(yī)學的發(fā)展，用于判斷病情和診斷疾病的實驗方法大量涌現(xiàn)。為臨床診斷提供了客觀的實驗室依據(jù)。3臨床生物化學檢驗和實驗數(shù)據(jù)主要用于以下幾方面①揭示疾病基本原因和機制；②根據(jù)發(fā)病機制，建議合理的治療；③診斷特異性疾病；④為某些疾病的早期診斷提供篩選試驗；⑤監(jiān)測疾病；⑥治療藥物監(jiān)測；⑦輔助評價治療效果；⑧遺傳病產(chǎn)前診斷。4應(yīng)用于臨床生物化學檢驗診斷的項目，分別利用糖、脂肪、蛋白質(zhì)、酶、電解質(zhì)、激素和維生素等相關(guān)理論建立起來的。用作基因診斷疾病的理論基礎(chǔ),主要是采用分子生物學技術(shù),分析DNA和RNA。5進行臨床生物化學檢驗診斷的項目的標本，已不單限于血液、尿液等體液成分，而是擴大到生物體的任何組織如骨骼、牙齒、發(fā)干、發(fā)球、肌肉、皮膚、脫落細胞等均可用于檢測標本。監(jiān)測對象已不限于出生后的病人，還擴大到妊娠期體內(nèi)胎兒，采用羊水、絨毛、妊娠期母體外周血漿殘留的DNA或胎兒有核紅細胞等標本進行檢驗。檢驗項目豐富多彩，為疾病的診治提供了多種途徑。12．下列哪種蛋白下降，可協(xié)助WILSON病的診斷AALBBAAGCΑ2MGDCPECRP13．關(guān)于前清蛋白以下哪項不對A是運載蛋白B是營養(yǎng)不良的敏感指標C是肝功能不全的敏感指標D不是急性時相反應(yīng)蛋白E分子量比清蛋白小14．WILSON病時不可能出現(xiàn)以下哪種變化A血清總銅濃度升高B血清游離銅濃度升高C尿銅排出增加D血清CP濃度下降E血清ALT升高15．測定某一種組織抽提物的蛋白質(zhì)含量，用什么方法合適A凱氏定氮法B雙縮脲法C酚試劑法D紫外分光光度法E染料結(jié)合法16．在腎小管細胞膜上轉(zhuǎn)運胱氨酸的載體蛋白是A中性氨基酸載體B酸性氨基酸載體C堿性氨基酸載體D亞氨基酸載體E以上都不是17．同型半胱氨酸水平升高是AS性心血管疾病的危險因素，這里所指的同型半胱氨酸包括一類化合物，但不包括A同型胱氨酸B同型半胱氨酸半胱氨酸C同型胱氨酸蛋白質(zhì)DS腺苷同型半胱氨酸E同型半胱氨酸半胱氨酸蛋白質(zhì)18．有關(guān)血漿支鏈氨基酸/芳香族氨基酸比值以下哪項錯誤A正常為3035B慢性肝病可降至20C肝性腦病時常降至1左右D肝昏迷時可降至077以下E胰島素作用增加時升高19．與同型半胱氨酸水平無關(guān)的因素是A遺傳B營養(yǎng)C年齡D性別E體重20．以下哪項遺傳性酶缺陷不引起尿酸生成過多AHGPRT部分缺乏BHGPRT完全缺乏CPRS活性增強DAPRT缺乏E葡萄糖6磷酸酶缺乏21．目前認為以下哪項不是引起高尿酸血癥的原因A遺傳性尿酸排泄障礙B繼發(fā)性尿酸排泄障礙C嘌呤合成過多D嘌呤吸收增多E嘌呤分解增加

簡介：碩士研究生入學考試生物化學經(jīng)典習題及答案碩士研究生入學考試生物化學經(jīng)典習題及答案第二章第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能自測題一、單項選擇題一、單項選擇題1構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸屬于下列哪種氨基酸（A）。ALΑ氨基酸BLΒ氨基酸CDΑ氨基酸DDΒ氨基酸A組成人體蛋白質(zhì)的編碼氨基酸共有20種，均屬LΑ氨基酸（甘氨酸除外）2280NM波長處有吸收峰的氨基酸為（B）。A精氨酸B色氨酸C絲氨酸D谷氨酸B根據(jù)氨基酸的吸收光譜，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280NM處。3有關(guān)蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)描述，錯誤的是（A）。A具有三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈都有生物學活性B三級結(jié)構(gòu)是單體蛋白質(zhì)或亞基的空間結(jié)構(gòu)C三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性由次級鍵維持D親水基團多位于三級結(jié)構(gòu)的表面具有三級結(jié)構(gòu)的單體蛋白質(zhì)有生物學活性，而組成四級結(jié)構(gòu)的亞基同樣具有三級結(jié)構(gòu)，當其單獨存在時不具備生物學活性。4關(guān)于蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的正確敘述是（D）。A蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性由二硫鍵維系B四級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)保持生物學活性的必要條件C蛋白質(zhì)都有四級結(jié)構(gòu)D蛋白質(zhì)亞基間由非共價鍵聚合蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基的聚合和相互作用；維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的化學鍵主要是一些次級鍵，如氫鍵、疏水鍵、鹽鍵等。二、多項選擇題二、多項選擇題1蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)域（ABC）。A都有特定的功能B折疊得較為緊密的區(qū)域C屬于三級結(jié)構(gòu)D存在每一種蛋白質(zhì)中結(jié)構(gòu)域指有些肽鏈的某一部分折疊得很緊密，明顯區(qū)別其他部位，并有一定的功能。2空間構(gòu)象包括（ABCD）。AΒ折疊B結(jié)構(gòu)域C亞基D模序蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)分為一級、二級、三級、四級結(jié)構(gòu)4個層次，后三者統(tǒng)稱為高級結(jié)構(gòu)或空間結(jié)構(gòu)。Β折疊、模序?qū)儆诙壗Y(jié)構(gòu)；結(jié)構(gòu)域?qū)儆谌壗Y(jié)構(gòu)；亞基屬于四級結(jié)構(gòu)。參考答案與題解一、單項選擇題單項選擇題1A組成人體蛋白質(zhì)的編碼氨基酸共有20種，均屬LΑ氨基酸（甘氨酸除外）。2B根據(jù)氨基酸的吸收光譜，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280NM處。3A具有三級結(jié)構(gòu)的單體蛋白質(zhì)有生物學活性，而組成四級結(jié)構(gòu)的亞基同樣具有三級結(jié)構(gòu)，當其單獨存在時不具備生物學活性。4D蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基的聚合和相互作用；維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的化學鍵主要是一些次級鍵，如氫鍵、疏水鍵、鹽鍵等。二、多項選擇題二、多項選擇題1ABC結(jié)構(gòu)域指有些肽鏈的某一部分折疊得很緊密，明顯區(qū)別其他部位，并有一定的功能。2ABCD蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)分為一級、二級、三級、四級結(jié)構(gòu)4個層次，后三者統(tǒng)稱為高級結(jié)構(gòu)或空間結(jié)構(gòu)。Β折疊、模序?qū)儆诙壗Y(jié)構(gòu)；結(jié)構(gòu)域?qū)儆谌壗Y(jié)構(gòu)；亞基屬于四級結(jié)構(gòu)。三、名詞解釋三、名詞解釋1蛋白質(zhì)等電點蛋白質(zhì)凈電荷等于零時溶液的PH值稱為該蛋白質(zhì)的等電點。2蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)指整條多肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。3蛋白質(zhì)變性蛋白質(zhì)在某些理化因素作用下，其特定的空間結(jié)構(gòu)被破壞，從而導致其理化性質(zhì)的改變和生物學活性的喪失，稱為蛋白質(zhì)變性。4模序由二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)的肽段，在空間上相互接近，形成一個具有特殊功能的空間結(jié)構(gòu)稱為模序。一個模序總有其特征性的氨基酸序列，并發(fā)揮特殊功能。四、填空題四、填空題1非極性疏水性氨基酸；極性中性氨基酸；酸性氨基酸；堿性氨基酸2排列順序；肽鍵3空間；一級五、簡答題五、簡答題1各種蛋白質(zhì)的含氮量頗為接近，平均為16，因此測定蛋白質(zhì)的含氮量就可推算出蛋白質(zhì)的含量。常用的公式為100克樣品中蛋白質(zhì)含量（克）═每克樣品中含氮克數(shù)625100。六、論述題六、論述題

簡介：生物化學試題庫（答案見后）生物化學試題庫（答案見后）蛋白質(zhì)化學蛋白質(zhì)化學一、填空題一、填空題1．構(gòu)成蛋白質(zhì)的氨基酸有種，一般可根據(jù)氨基酸側(cè)鏈（R）的大小分為側(cè)鏈氨基酸和側(cè)鏈氨基酸兩大類。其中前一類氨基酸側(cè)鏈基團的共同特怔是具有性；而后一類氨基酸側(cè)鏈（或基團）共有的特征是具有性。堿性氨基酸（PH6～7時荷正電）有兩種，它們分別是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有兩種，分別是氨基酸和氨基酸。2．紫外吸收法（280NM）定量測定蛋白質(zhì)時其主要依據(jù)是因為大多數(shù)可溶性蛋白質(zhì)分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。3．絲氨酸側(cè)鏈特征基團是；半胱氨酸的側(cè)鏈基團是；組氨酸的側(cè)鏈基團是。這三種氨基酸三字母代表符號分別是4．氨基酸與水合印三酮反應(yīng)的基團是，除脯氨酸以外反應(yīng)產(chǎn)物的顏色是；因為脯氨酸是?亞氨基酸，它與水合印三酮的反應(yīng)則顯示色。5．蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中主鍵稱為鍵，次級鍵有、、、、；次級鍵中屬于共價鍵的是鍵。6．鐮刀狀貧血癥是最早認識的一種分子病，患者的血紅蛋白分子?亞基的第六位氨酸被氨酸所替代，前一種氨基酸為性側(cè)鏈氨基酸，后者為性側(cè)鏈氨基酸，這種微小的差異導致紅血蛋白分子在氧分壓較低時易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性貧血。7．EDMAN反應(yīng)的主要試劑是；在寡肽或多肽序列測定中，EDMAN反應(yīng)的主要特點是。8．蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的基本類型有、、和。其中維持前三種二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定鍵的次級鍵為鍵。此外多肽鏈中決定這些結(jié)構(gòu)的形成與存在的根本性因與、、有關(guān)。而當我肽鏈中出現(xiàn)脯氨酸殘基的時候，多肽鏈的?螺旋往往會。9．蛋白質(zhì)水溶液是一種比較穩(wěn)定的親水膠體，其穩(wěn)定性主要因素有兩個，分別是和。10．蛋白質(zhì)處于等電點時，所具有的主要特征是、。11．在適當濃度的?巰基乙醇和8M脲溶液中，RNASE（牛）喪失原有活性。這主要是因為RNA酶的被破壞造成的。其中?巰基乙醇可使RNA酶分子中的鍵破壞。而8M脲可使鍵破壞。當用透析方法去除?巰基乙醇和脲的情況下，RNA酶又恢復原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為。12．細胞色素C，血紅蛋白的等電點分別為10和71，在PH85的溶液中它們分別荷的電B、多肽鏈中氨基酸殘基的鍵鏈方式C、多肽鏈中主肽鏈的空間走向，如?螺旋D、胰島分子中A鏈與B鏈間含有兩條二硫鍵，分別是A7SSB7，A20SSB1910．下列敘述中哪項有誤（）A、蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸殘基的種類、數(shù)目、排列次序在決定它的二級結(jié)構(gòu)、三級結(jié)構(gòu)乃至四級結(jié)構(gòu)中起重要作用B、主肽鏈的折疊單位～肽平面之間相關(guān)一個C?碳原子C、蛋白質(zhì)變性過程中空間結(jié)構(gòu)和一級結(jié)構(gòu)被破壞，因而喪失了原有生物活性D、維持蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的次級鍵有氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水力和范德華力11．蛋白質(zhì)變性過程中與下列哪項無關(guān)（）A、理化因素致使氫鍵破壞B、疏水作用破壞C、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)破壞D、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)破壞，分子量變小12．加入下列試劑不會導致蛋白質(zhì)變性的是（）A、尿素（脲）B、鹽酸胍C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸銨13．血紅蛋白的氧合動力學曲線呈S形，這是由于（）A、氧可氧化FE（Ⅱ），使之變?yōu)镕E（Ⅲ）B、第一個亞基氧合后構(gòu)象變化，引起其余亞基氧合能力增強C、這是變構(gòu)效應(yīng)的顯著特點，它有利于血紅蛋白質(zhì)執(zhí)行輸氧功能的發(fā)揮D、亞基空間構(gòu)象靠次級鍵維持，而亞基之間靠次級鍵締合，構(gòu)象易變14．下列因素中主要影響蛋白質(zhì)?螺旋形成的是（）A、堿性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在15．蛋白質(zhì)中多肽鏈形成?螺旋時，主要靠哪種次級鍵維持（）A、疏水鍵B、肽鍵C、氫鍵D、二硫鍵16．關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪項不恰當（）A、胰島素分子是由兩條肽鏈構(gòu)成，所以它是多亞基蛋白，具有四級結(jié)構(gòu)B、蛋白質(zhì)基本結(jié)構(gòu)（一級結(jié)構(gòu)）中本身包含有高級結(jié)構(gòu)的信息，所以在生物體系中，它具有特定的三維結(jié)構(gòu)C、非級性氨基酸側(cè)鏈的疏水性基團，避開水相，相互聚集的傾向，對多肽鏈在二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上按一定方式進一步折疊起著重要作用D、亞基間的空間排布是四級結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，亞基間是非共價締合的17．有關(guān)亞基的描述，哪一項不恰當（）A、每種亞基都有各自的三維結(jié)構(gòu)B、亞基內(nèi)除肽鍵外還可能會有其它共價鍵存在C、一個亞基（單位）只含有一條多肽鏈D、亞基單位獨立存在時具備原有生物活性18．關(guān)于可溶性蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的敘述，哪一項不恰當（）A、疏水性氨基酸殘基盡可能包裹在分子內(nèi)部B、親水性氨基酸殘基盡可能位于分子內(nèi)部C、羧基、氨基、胍基等可解離基團多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、異亮氨酸等殘基盡可能位于分子內(nèi)部19．蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)形成的驅(qū)動力是（）A、范德華力B、疏水作用力C、氫鍵D、離子鍵20．引起蛋白質(zhì)變性原因主要是（）