納豆激酶基因的定點(diǎn)誘變和高效表達(dá)研究.pdf_第1頁
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文檔簡(jiǎn)介

1、納豆激酶(nattokinase,NK)是納豆發(fā)酵過程中納豆桿菌產(chǎn)生的一種絲氨酸蛋白酶。本文對(duì)來源于納豆芽孢桿菌的納豆激酶進(jìn)行了如下幾個(gè)方面的研究工作： 1、將納豆激酶基因中存在的三個(gè)大腸桿菌稀有密碼子，即第367～第369的AGA(Arg)、第790～第792AGA(Arg)和第931～第933的CTA(Leu)，在不改變蛋白質(zhì)氨基酸序列的前題下，采用重疊引物PCR定點(diǎn)誘變法，改造成為大腸桿菌偏愛密碼子。 2、將改造和

2、未經(jīng)改造的編碼納豆激酶前肽和成熟肽的pro-nk序列分別克隆到高效原核表達(dá)載體pET-23a，構(gòu)建表達(dá)質(zhì)粒PET-23a01和PET-23a02，分別轉(zhuǎn)化大腸桿菌BL21(DE3)，得到有纖溶活性的重組納豆激酶工程菌菌株BL21(PET-23a01)和BL21(PET-23a02)。實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明，改造后的BL21(PET-23a01)的表達(dá)量比BL21(PET-23a02)的表達(dá)量有較大提高。 3、采用(NH4)2SO4分級(jí)鹽析

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