非水相體系中蛋白酶-AOT離子對(duì)制備及其轉(zhuǎn)酯化活性研究.pdf_第1頁
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1、新型紡織功能性材料是當(dāng)前材料領(lǐng)域研究開發(fā)的重要方向。而對(duì)棉纖維進(jìn)行復(fù)合、改性來制備新型功能纖維是目前研究的熱點(diǎn)之一。酶催化活性的雙向性使某些蛋白酶能在特定的環(huán)境(如非水相體系)中催化醇類與酯類的轉(zhuǎn)酯化反應(yīng),這為棉纖維改性提供了新途徑。
   本論文研究了表面活性劑AOT(二辛基磺化丁二酸鈉)含量的測(cè)定方法;并使用AOT以離子對(duì)轉(zhuǎn)移枯草桿菌蛋白酶(Bacillolysin,EC3.4.24.28)至有機(jī)相;考察了影響轉(zhuǎn)移的各因素并

2、通過圓二色譜探討轉(zhuǎn)移前后酶在有機(jī)相中的酶結(jié)構(gòu);探討了轉(zhuǎn)移后酶在有機(jī)相中的轉(zhuǎn)酯化活性。
   實(shí)驗(yàn)證明:AOT與羅丹明6G(Rhodamine6G)溶液反應(yīng)10 min即可反應(yīng)充分,甲苯萃取9h可以萃取完全;制作離子對(duì)時(shí),采用120 rpm磁力攪拌使兩相混合能得到較好的酶轉(zhuǎn)移率,確定作用時(shí)間為6h。水相初始pH為5.0有利于離子對(duì)的形成及酶蛋白的轉(zhuǎn)移。水相中CaCl2的加入有消除兩相混合過程中的乳化的作用,但是過高濃度的CaCl2

3、會(huì)減弱酶分子與AOT間的靜電引力,不利于酶分子與AOT的結(jié)合。水相中酶濃度不變,隨著有機(jī)相中AOT初始濃度的增加,酶的轉(zhuǎn)移率呈現(xiàn)增長(zhǎng)趨勢(shì)。固定異辛烷中AOT濃度,隨著水相中初始酶濃度的增加,轉(zhuǎn)移至有機(jī)相中酶量先增加后減少。轉(zhuǎn)移后的酶結(jié)構(gòu)上并沒有較大改變。進(jìn)入異辛烷的酶分子仍舊保持活性,能催化轉(zhuǎn)酯化反應(yīng)的進(jìn)行,但隨著反應(yīng)時(shí)間的延長(zhǎng),酶的催化效率出現(xiàn)下降;在轉(zhuǎn)酯化時(shí)發(fā)現(xiàn)離子對(duì)對(duì)水相pH有“記憶”效果。有機(jī)溶劑對(duì)酶活影響很大,考察了甲苯、異辛

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