α-淀粉酶與抑制劑和直鏈淀粉20相互作用的動(dòng)力學(xué)研究.pdf

1、本文利用hyperchem7.5軟件在OPLS力場(chǎng)下，分別模擬了直鏈淀粉20和抑制劑單體的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)，并選用分子動(dòng)力學(xué)的方法模擬計(jì)算了黃粉蟲(chóng)體內(nèi)α-淀粉酶和直鏈淀粉20和抑制劑所含結(jié)晶水不同比例時(shí)的相互作用，結(jié)合相關(guān)的QSAR性質(zhì)，得出黃粉蟲(chóng)體內(nèi)α-淀粉酶與直鏈淀粉20和抑制劑之間相互作用時(shí)的最適溫度。 黃粉蟲(chóng)體內(nèi)α-淀粉酶與直鏈淀粉20相互作用時(shí)：(1)在不考慮結(jié)晶水作用的情況下，通過(guò)模擬得到280K是α-淀粉酶與直鏈淀粉2

2、0反應(yīng)的最適溫度，與實(shí)驗(yàn)結(jié)果較為吻合。直鏈淀粉20與結(jié)晶水不能夠很好結(jié)合，加入酶以后，體系能量會(huì)變得更低，因此將α-淀粉酶加入帶有結(jié)晶水的直鏈淀粉20中，反應(yīng)能夠進(jìn)行的。α-淀粉酶與結(jié)晶水能夠很好結(jié)合，體系能量已經(jīng)變得很低，繼續(xù)加入直鏈淀粉20，體系能量不會(huì)變得更低，因此將淀粉加到帶有結(jié)晶水的酶中，反應(yīng)是不能夠進(jìn)行的；(2)通過(guò)分析所得到勢(shì)能數(shù)據(jù)發(fā)現(xiàn)：當(dāng)α-淀粉酶和淀粉結(jié)晶水比例為5：5和4：6兩種情況下，結(jié)合能最低點(diǎn)分別在320K，3

3、40K；(3)比較相關(guān)的QSAR性質(zhì)，當(dāng)結(jié)晶水比例與折射率或極化率相同時(shí)，最適溫度為340K。 抑制劑抑制α-淀粉酶活性的機(jī)理及其反應(yīng)的最適條件，這些問(wèn)題一直是人們感興趣的課題。本文研究了黃粉蟲(chóng)體內(nèi)α-淀粉酶與其抑制劑相互作用時(shí)：(1)在不考慮結(jié)晶水作用的情況下，通過(guò)模擬得到280K是α-淀粉酶與抑制劑反應(yīng)的最適溫度，與實(shí)驗(yàn)結(jié)果較為吻合。抑制劑和酶與水都能夠很好結(jié)合，且這兩個(gè)水合物結(jié)合得非常牢固，但是第三個(gè)單體很難與它們結(jié)合。