簡(jiǎn)介：1生物化學(xué)習(xí)題（完整版）生物化學(xué)習(xí)題（完整版）一、一、填空填空1蛋白質(zhì)多肽鏈中的肽鍵是通過(guò)一個(gè)氨基酸的A羧__基和另一氨基酸的__A氨____基連接而形成的。2穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體的因素是___表面的水化層表面的水化層____和___同性電荷同性電荷___。3當(dāng)氨基酸溶液的PHPI時(shí)，氨基酸以_等電兼性等電兼性____離子形式存在，當(dāng)PHPI時(shí)，氨基酸以_負(fù)陰_離子形式存在。4全酶由酶蛋白酶蛋白和輔助因子輔助因子__（組成，在催化反應(yīng)時(shí)，二者所起的作用不同，其中酶蛋白決定酶的專一性和高效率，輔酶輔酶起傳遞電子、原子或化學(xué)基團(tuán)的作用。5DNA在水溶解中熱變性之后，如果將溶液迅速冷卻，則DNA保持__單鏈單鏈__狀態(tài)；若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成雙鏈雙鏈。6動(dòng)物體內(nèi)高能磷酸化合物的生成方式有__底物水平磷酸化底物水平磷酸化_和_氧化磷酸化氧化磷酸化______兩種。7典型的呼吸鏈包括___NADH和__FADH28____兩種。8TCA循環(huán)中有兩次脫羧反應(yīng)，分別是由__異檸檬酸脫氫酶異檸檬酸脫氫酶和_Α酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體酮戊二酸脫氫酶復(fù)合體_催化。9酮體是指丙酮、乙酰乙酸乙酰乙酸、Β羥丁酸羥丁酸。10球狀蛋白質(zhì)中有親水親水側(cè)鏈的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結(jié)合，而有疏水疏水側(cè)鏈的氨基酸位于分子的內(nèi)部。11今有甲、乙、丙三種蛋白質(zhì)，它們的等電點(diǎn)分別為8、0、4、5和10、0,當(dāng)在PH8、0緩沖液中，它們?cè)陔妶?chǎng)中電泳的情況為甲既不向正極，也不向負(fù)極（既不向正極，也不向負(fù)極（PHPIPHPI），乙_向正極移動(dòng)（向正極移動(dòng)（PHPIPHPI）_，丙向負(fù)極移動(dòng)向負(fù)極移動(dòng)（PHPI的溶液中，大部分以負(fù)離子形式存在，在PHPI的溶液中，大部分以正離子形式存在。78酶活力是指催化某一化學(xué)反應(yīng)的能力催化某一化學(xué)反應(yīng)的能力，一般用酶單位酶單位表示。79酶反應(yīng)的溫度系數(shù)Q10一般為2323。80脫氧核糖核酸在糖環(huán)____2__位置不帶羥基。81起始密碼子是___AUG___，終止密碼子是UAA，UAG和___UGA___。82底物脫下一對(duì)H,經(jīng)NADH呼吸鏈氧化產(chǎn)生____6_分子ATP；經(jīng)琥珀酸呼吸鏈氧化產(chǎn)生__6__分子ATP。83如用不同方法水解一個(gè)14肽得到3個(gè)肽段，測(cè)得這3個(gè)肽段的氨基酸順序分別為（1）SRGAVTN2HGIMSRG3TNFPS則該14肽的氨基酸順序?yàn)開___HGIMSRGAVTNFPS____84軟脂酸完全氧化凈生成__129129_個(gè)ATP。85同工酶是指___催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但存在多種四級(jí)締合形式，并因而在物理、化學(xué)和免疫學(xué)等方面有所差催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但存在多種四級(jí)締合形式，并因而在物理、化學(xué)和免疫學(xué)等方面有所差異的一組酶異的一組酶86維生素對(duì)物質(zhì)代謝十分重要，是因?yàn)槎鄶?shù)的維生素作為_輔酶或輔基輔酶或輔基__的組成成分，參與代謝過(guò)程。87許多非糖物質(zhì)如__甘油甘油__，__丙酮酸丙酮酸__，以及某些氨基酸等能在肝臟中轉(zhuǎn)變?yōu)樘窃?，稱為_異生作用異生作用__88氨基酸的脫氨基作用主要有_氧化脫氨基氧化脫氨基__，_聯(lián)合脫氨基聯(lián)合脫氨基__，以及_轉(zhuǎn)氨基轉(zhuǎn)氨基_。89DNA復(fù)制時(shí)，連續(xù)合成的鏈稱為_前導(dǎo)前導(dǎo)_鏈；不連續(xù)合成的鏈稱為_后隨后隨__鏈。90在適當(dāng)濃度的?巰基乙醇和8M脲溶液中，RNASE（牛）喪失原有活性。這主要是因?yàn)镽NA酶的三維結(jié)構(gòu)三維結(jié)構(gòu)被破壞造成的。其中?巰基乙醇可使RNA酶分子中的二硫二硫鍵破壞。而8M脲可使氫鍵破壞。當(dāng)用透析方法去除?巰基乙醇和脲的情況下，RNA酶又恢復(fù)原有催化功能，這種現(xiàn)象稱為復(fù)性復(fù)性，谷細(xì)胞色素C，血紅蛋白的等電點(diǎn)分別為10和71，在PH85的溶液中它們分別荷的電性是谷細(xì)胞色素谷細(xì)胞色素C呈負(fù)電荷、血紅蛋白呈負(fù)電荷、血紅蛋白呈正電荷呈正電荷、。。91DNA在水溶液中熱變性后，如果將溶液迅速冷卻，則大部分DNA保持單鏈單鏈狀態(tài)，若使溶液緩慢冷卻，則DNA重新形成雙鏈雙鏈。92在含DNA和RNA的試管中加入稀的NAOH溶液，室溫放置24小時(shí)后，DNA（RNA）被水解了（不確定）93TCECH從自我剪切的RNA中發(fā)現(xiàn)了具有催化活性的L19RNA，稱之為核酶這是對(duì)酶概念的重要發(fā)展。94耐寒植物的膜脂中不飽和不飽和脂肪酸含量較高，從而使膜脂流動(dòng)性增強(qiáng)增強(qiáng)95線粒體內(nèi)部的ATP是通過(guò)腺苷酸腺苷酸__載體，以交換交換方式運(yùn)出去的。96前導(dǎo)鏈的合成是連續(xù)連續(xù)_的，其合成方向與復(fù)制叉移動(dòng)方向相同相同。97蛋白質(zhì)合成后加工常見的方式有，例如磷酸化、糖基化、信號(hào)肽切除。98肽鍵通過(guò)一個(gè)氨基酸的__氨___基和另一氨基酸的__羧___基連接而形成。99兩類核酸在細(xì)胞中的分布不同，DNA主要位于細(xì)胞__核__中，RNA主要位于細(xì)胞___質(zhì)__中。100全酶由__酶蛋白酶蛋白和__其輔酶或金屬離子其輔酶或金屬離子_兩部分組成。101根據(jù)溶解性質(zhì)，可將維生素分為脂溶性脂溶性和_水溶性水溶性___兩類。1021分子葡萄糖經(jīng)糖酵解代謝途徑轉(zhuǎn)化為___2__分子乳酸凈生成___2_分子ATP。1031個(gè)碳原子數(shù)為16的脂肪酸分子需經(jīng)____7___次Β氧化循環(huán)才能徹底降解，共生成__8_分子乙酰COA。104人膳食中的蛋白質(zhì)在__胃___和_小腸小腸___內(nèi)降解。105基因是_DNA__的一段序列，一條_肽鏈肽鏈__由一個(gè)基因編碼。106穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體的主要因素是__蛋白質(zhì)分子表面形成水化膜蛋白質(zhì)分子表面形成水化膜___和__蛋白質(zhì)分支表面帶有同性電荷蛋白質(zhì)分支表面帶有同性電荷____。107__信使信使__RNA分子指導(dǎo)蛋白質(zhì)生物合成，__轉(zhuǎn)運(yùn)轉(zhuǎn)運(yùn)__RNA分子用作蛋白質(zhì)生物合成中活化氨基酸的載體。108按溶解性質(zhì)，維生素可以分為__水溶性水溶性__維生素和__脂溶性脂溶性_維生素兩大類。

簡(jiǎn)介：1生物化學(xué)與分子生物學(xué)重點(diǎn)生物化學(xué)與分子生物學(xué)重點(diǎn)第二章第二章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能一、氨基酸一、氨基酸1．結(jié)構(gòu)特點(diǎn)氨基酸AMINOACID是蛋白質(zhì)分子的基本組成單位。構(gòu)成天然蛋白質(zhì)分子的氨基酸約有20種，除脯氨酸為Α亞氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均為L(zhǎng)Α氨基酸。2．分類根據(jù)氨基酸的R基團(tuán)的極性大小可將氨基酸分為四類①非極性中性氨基酸8種；②極性中性氨基酸7種；③酸性氨基酸GLU和ASP；④堿性氨基酸LYS、ARG和HIS。二、二、肽鍵與肽鏈肽鍵與肽鏈肽鍵PEPTIDEBOND是指由一分子氨基酸的Α羧基與另一分子氨基酸的Α氨基經(jīng)脫水而形成的共價(jià)鍵CONH。氨基酸分子在參與形成肽鍵之后，由于脫水而結(jié)構(gòu)不完整，稱為氨基酸殘基。每條多肽鏈都有兩端即自由氨基端N端與自由羧基端C端，肽鏈的方向是N端→C端。三、肽鍵平面三、肽鍵平面肽單位肽單位肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)；組成肽鍵的四個(gè)原子及其相鄰的兩個(gè)Α碳原子處在同一個(gè)平面上，為剛性平面結(jié)構(gòu)，稱為肽鍵平面。四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可人為分為一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)結(jié)構(gòu)等層次。一級(jí)結(jié)構(gòu)為線狀結(jié)構(gòu)，二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)為空間結(jié)構(gòu)。1．一級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序，其維系鍵是肽鍵。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)。2．二級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成的構(gòu)象，借氫鍵維系。主要有以下幾種類型⑴Α螺旋其結(jié)構(gòu)特征為①主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是36個(gè)氨基酸殘基，螺距為054NM；③相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵；④側(cè)鏈基團(tuán)位于螺旋的外側(cè)。影響Α螺旋形成的因素主要是①存在側(cè)鏈基團(tuán)較大的氨基酸殘基；②連續(xù)存在帶相同電荷的氨基酸殘基；③存在脯氨酸殘基。⑵Β折疊其結(jié)構(gòu)特征為①若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽鍵的CO和NH形成鏈間氫鍵；③側(cè)鏈基團(tuán)分別交替位于片層的上、下方。⑶Β轉(zhuǎn)角多肽鏈180°回折部分，通常由四個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，借1、4殘基之間形成氫鍵維系。⑷無(wú)規(guī)卷曲主鏈骨架無(wú)規(guī)律盤繞的部分。3．三級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈所有原子的空間排布。其維系鍵主要是非共價(jià)鍵（次級(jí)鍵）氫鍵、疏水鍵、范德華力、離子鍵等，也可涉及二硫鍵。4．四級(jí)結(jié)構(gòu)指亞基之間的立體排布、接觸部位的布局等，其維系鍵為非共價(jià)鍵。亞基是指參與構(gòu)成蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)的而又具有獨(dú)立三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈。五、五、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)1．兩性解離與等電點(diǎn)蛋白質(zhì)分子中仍然存在游離的氨基和游離的羧基，因此蛋白質(zhì)與氨基酸一樣具有兩性解離的性質(zhì)。蛋白質(zhì)分子所帶正、負(fù)電荷相等時(shí)溶液的PH值稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。2．蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)具有親水溶膠的性質(zhì)。蛋白質(zhì)分子表面的水化膜和表面電荷是穩(wěn)定蛋白質(zhì)親水溶膠的兩個(gè)重要因素。3核苷酸是由核苷與磷酸經(jīng)脫水縮合后生成的磷酸酯類化合物，包括核糖核苷酸和脫氧核糖核酸兩大類。最常見的核苷酸為5’核苷酸（5’常被省略）。5’核苷酸又可按其在5’位縮合的磷酸基的多少，分為一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外，生物體內(nèi)還存在一些特殊的環(huán)核苷酸，常見的為環(huán)一磷酸腺苷（CAMP）和環(huán)一磷酸鳥苷（CGMP），它們通常是作為激素作用的第二信使。核苷酸通常使用縮寫符號(hào)進(jìn)行命名。第一位符號(hào)用小寫字母D代表脫氧，第二位用大寫字母代表堿基，第三位用大寫字母代表磷酸基的數(shù)目，第四位用大寫字母P代表磷酸。三、核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)三、核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)核苷酸通過(guò)3’,5’磷酸二酯鍵連接起來(lái)形成的不含側(cè)鏈的多核苷酸長(zhǎng)鏈化合物就稱為核酸。核酸具有方向性，5’位上具有自由磷酸基的末端稱為5’端，3’位上具有自由羥基的末端稱為3’端。DNA由DAMP、DGMP、DCMP和DTMP四種脫氧核糖核苷酸所組成。DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)就是指DNA分子中脫氧核糖核苷酸的種類、數(shù)目、排列順序及連接方式。RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四種核糖核苷酸組成。RNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)就是指RNA分子中核糖核苷酸的種類、數(shù)目、排列順序及連接方式。四、四、DNADNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)的二級(jí)結(jié)構(gòu)DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是DNA二級(jí)結(jié)構(gòu)的一種重要形式，它是WATSON和CRICK兩位科學(xué)家于1953年提出來(lái)的一種結(jié)構(gòu)模型，其主要實(shí)驗(yàn)依據(jù)是CHARGAFF研究小組對(duì)DNA的化學(xué)組成進(jìn)行的分析研究，即DNA分子中四種堿基的摩爾百分比為AT、GC、AGTC（CHARGAFF原則），以及由WILKINS研究小組完成的DNA晶體X線衍射圖譜分析。天然DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)以B型為主，其結(jié)構(gòu)特征為①為右手雙螺旋，兩條鏈以反平行方式排列；②主鏈位于螺旋外側(cè)，堿基位于內(nèi)側(cè)；③兩條鏈間存在堿基互補(bǔ)，通過(guò)氫鍵連系，且AT、GC（堿基互補(bǔ)原則）；④螺旋的穩(wěn)定因素為氫鍵和堿基堆砌力；⑤螺旋的螺距為34NM，直徑為2NM。五、五、DNADNA的超螺旋結(jié)構(gòu)的超螺旋結(jié)構(gòu)雙螺旋的DNA分子進(jìn)一步盤旋形成的超螺旋結(jié)構(gòu)稱為DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)。絕大多數(shù)原核生物的DNA都是共價(jià)封閉的環(huán)狀雙螺旋，其三級(jí)結(jié)構(gòu)呈麻花狀。在真核生物中，雙螺旋的DNA分子圍繞一蛋白質(zhì)八聚體進(jìn)行盤繞，從而形成特殊的串珠狀結(jié)構(gòu)，稱為核小體。核小體結(jié)構(gòu)屬于DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)。六、六、DNADNA的功能的功能DNA的基本功能是作為遺傳信息的載體，為生物遺傳信息復(fù)制以及基因信息的轉(zhuǎn)錄提供模板。DNA分子中具有特定生物學(xué)功能的片段稱為基因（GENE）。一個(gè)生物體的全部DNA序列稱為基因組（GENOME）?；蚪M的大小與生物的復(fù)雜性有關(guān)。七、七、RNARNA的空間結(jié)構(gòu)與功能的空間結(jié)構(gòu)與功能RNA分子的種類較多，分子大小變化較大，功能多樣化。RNA通常以單鏈存在，但也可形成局部的雙螺旋結(jié)構(gòu)。1．MRNA的結(jié)構(gòu)與功能MRNA是單鏈核酸，其在真核生物中的初級(jí)產(chǎn)物稱為HNRNA。大多數(shù)真核成熟的MRNA分子具有典型的5’端的7甲基鳥苷三磷酸（M7GTP）帽子結(jié)構(gòu)和3’端的多聚腺苷酸POLYA尾巴結(jié)構(gòu)。MRNA的功能是為蛋白質(zhì)的合成提供模板，分子中帶有遺傳密碼。MRNA分子中每三個(gè)相鄰的核苷酸組成一組，在蛋白質(zhì)翻譯合成時(shí)代表一個(gè)特定的氨基酸，這種核苷酸三聯(lián)體稱為遺傳密碼（CODEN）。2．TRNA的結(jié)構(gòu)與功能TRNA是分子最小，但含有稀有堿基最多的RNA。TRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)由于局部雙螺旋的形成而表現(xiàn)為“三葉草”形，故稱為“三葉草”結(jié)構(gòu)，可分為五個(gè)部分①氨基酸臂由TRNA的5’端和3’端構(gòu)成的局部雙螺旋，3’端都帶有CCAOH順序，可與氨基酸結(jié)合而攜帶氨

簡(jiǎn)介：生物化學(xué)復(fù)習(xí)要點(diǎn)生物化學(xué)復(fù)習(xí)要點(diǎn)第1章緒論緒論一、生物化學(xué)的的概念生物化學(xué)（BIOCHEMISTRY研究生命現(xiàn)象的化學(xué)本質(zhì)的科學(xué)。第3章蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)一、氨基酸1結(jié)構(gòu)特點(diǎn)氨基酸AMINOACID是蛋白質(zhì)分子的基本組成單位。構(gòu)成天然蛋白質(zhì)分子的氨基酸約有20種，除脯氨酸為Α亞氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均為L(zhǎng)Α氨基酸。2分類根據(jù)氨基酸的R基團(tuán)的極性大小可將氨基酸分為四類①非極性中性氨基酸8種；②極性中性氨基酸7種；③酸性氨基酸GLU和ASP；④堿性氨基酸LYS、ARG和HIS。二、肽鍵與肽鏈肽鍵一分子氨基酸的Α－羧基和一分子氨基酸的?。被撍s合形成的酰胺鍵，即CONH。分子量為43。氨基酸借肽鍵聯(lián)結(jié)成多肽鏈。肽鏈由多個(gè)氨基酸借肽鍵線性連接而成。兩個(gè)氨基酸相連為二肽，依此類推還有三肽、四肽10個(gè)以下氨基酸組成的稱寡肽（小分子肽），超過(guò)十個(gè)就是多肽，而超過(guò)五十個(gè)就被稱為蛋白質(zhì)。肽單位又稱為肽基，肽鍵的所有四個(gè)原子和與之相連的兩個(gè)A碳原子所組成的基團(tuán)。是肽鍵主鏈上的重復(fù)結(jié)構(gòu)。是由參于肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個(gè)取代成分羰基氧原子，酰氨氫原子和兩個(gè)相鄰Α碳原子組成的一個(gè)平面單位。肽鏈中的酰胺基CONH稱為肽基或肽單位。三、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)可人為分為一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)和四級(jí)結(jié)構(gòu)等層次。一級(jí)結(jié)構(gòu)為線狀結(jié)構(gòu)，二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)為空間結(jié)構(gòu)。1．一級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序，其維系鍵是肽鍵。蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)。2．二級(jí)結(jié)構(gòu)指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成的構(gòu)象，借氫鍵維系。主要有以下幾種類型Α螺旋、Β折疊、Β轉(zhuǎn)角、R轉(zhuǎn)角、無(wú)規(guī)卷曲。Α螺旋結(jié)構(gòu)特征為①主鏈骨架圍繞中心軸盤繞形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是36個(gè)氨基酸殘基，螺距為054NM；③相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵。3超二級(jí)結(jié)構(gòu)指相互鄰近的二級(jí)結(jié)構(gòu)在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)聚合體。4在較大的蛋白質(zhì)分子或亞基中，其三維結(jié)構(gòu)往往可以形成兩個(gè)或多個(gè)空間上可以明顯區(qū)別的區(qū)域。核苷酸通過(guò)3’,5’磷酸二酯鍵連接起來(lái)形成的不含側(cè)鏈的多核苷酸長(zhǎng)鏈化合物就稱為核酸。核酸具有方向性，5’位上具有自由磷酸基的末端稱為5’端，3’位上具有自由羥基的末端稱為3’端。DNA由DAMP、DGMP、DCMP和DTMP四種脫氧核糖核苷酸所組成。DNA的一級(jí)結(jié)構(gòu)就是指其多核苷酸鏈中各個(gè)核苷酸之間的連接方式、核苷酸的種類數(shù)量以及核苷酸的排列順序。RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四種核糖核苷酸組成。四、DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)是DNA二級(jí)結(jié)構(gòu)的一種重要形式，它是WATSON和CRICK兩位科學(xué)家于1953年提出來(lái)的一種結(jié)構(gòu)模型，其主要實(shí)驗(yàn)依據(jù)是CHARGAFF研究小組對(duì)DNA的化學(xué)組成進(jìn)行的分析研究，即DNA分子中四種堿基的摩爾百分比為AT、GC、AGTC（CHARGAFF原則），以及由WILKINS研究小組完成的DNA晶體X線衍射圖譜分析。天然DNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)以B型為主，其結(jié)構(gòu)特征為①為右手雙螺旋，兩條鏈以反平行方式排列；②主鏈位于螺旋外側(cè)，堿基位于內(nèi)側(cè)；③兩條鏈間存在堿基互補(bǔ)，通過(guò)氫鍵連系，且AT、GC（堿基互補(bǔ)原則）；④螺旋的穩(wěn)定因素為氫鍵和堿基堆砌力；⑤螺旋的螺距為34NM，10堿基為一個(gè)螺旋。五、DNA的超螺旋結(jié)構(gòu)雙螺旋的DNA分子進(jìn)一步盤旋形成的超螺旋結(jié)構(gòu)稱為DNA的三級(jí)結(jié)構(gòu)。絕大多數(shù)原核生物的DNA都是共價(jià)封閉的環(huán)狀雙螺旋，其三級(jí)結(jié)構(gòu)呈麻花狀。六、RNA的空間結(jié)構(gòu)與功能RNA分子的種類較多，分子大小變化較大，功能多樣化。RNA通常以單鏈存在，但也可形成局部的雙螺旋結(jié)構(gòu)。1MRNA的結(jié)構(gòu)與功能MRNA是單鏈核酸，其在真核生物中的初級(jí)產(chǎn)物稱為HNRNA。大多數(shù)真核成熟的MRNA分子具有典型的5’端的7甲基鳥苷三磷酸（M7G）帽子結(jié)構(gòu)和3’端的多聚腺苷酸POLYA尾巴結(jié)構(gòu)。MRNA的功能是為蛋白質(zhì)的合成提供模板，分子中帶有遺傳密碼。原核生物的MRNA一般是多順?lè)醋?。真核生物的MRNA一般是單順?lè)醋印?TRNA的結(jié)構(gòu)與功能TRNA是分子最小，但含有稀有堿基最多的RNA。TRNA的二級(jí)結(jié)構(gòu)由于局部雙螺旋的形成而表現(xiàn)為“三葉草”形，故稱為“三葉草”結(jié)構(gòu)，可分為①氨基酸臂3’端都帶有CCA順序，可與氨基酸結(jié)合而攜帶氨基酸。②DHU臂/環(huán)含有二氫尿嘧啶核苷。③反密碼臂/環(huán)其反密碼環(huán)中部的三個(gè)核苷酸組成三聯(lián)體，在蛋白質(zhì)生物合成中，可以用來(lái)識(shí)別MRNA上相應(yīng)的密碼，故稱為反密碼（ANTICODEN）。④TΨC臂/環(huán)含保守的TΨC順序。⑤可變環(huán)。3RRNA的結(jié)構(gòu)與功能RRNA是細(xì)胞中含量最多的RNA，可與蛋白質(zhì)一起構(gòu)成核蛋白體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場(chǎng)所。原核生物中的RRNA有三種5S，16S，23S。真核生物中的RRNA有四種5S，58S，18S，28S。七、核酶具有自身催化作用的RNA稱為核酶（RIBOZYME）。八、核酸的一般理化性質(zhì)核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰為260NM。

簡(jiǎn)介：一、名詞解釋拼接體復(fù)制子反饋調(diào)節(jié)別構(gòu)效應(yīng)抗體酶二、英譯漢THFDDTPPACTHHBSTRNAMMICRNAACPNADPHΔGOCOT1/2三、填空1、NAD和NADP還原時(shí)在______增加一個(gè)吸收峰。2、常用的DNA超螺旋結(jié)構(gòu)的嵌合劑是______3、在癌變過(guò)程中同工酶譜發(fā)生______4、哺乳動(dòng)物的必須脂肪酸為______和______5、某些蛋白質(zhì)前體都具有它的______肽，它們大都相當(dāng)于______左右氨基酸的長(zhǎng)度。殘基側(cè)鏈一般是______，位于肽鏈的______末端。6、糖蛋白中糖基與蛋白質(zhì)肽鏈之間可通過(guò)酰糖苷鍵相結(jié)合，即______和______7、DNA序列的末端終止法所用的工具酶是______8、E、COLIRNA聚合酶的亞基組成為______，沒有______亞基的酶稱為核心酶，該亞基的功能為______9、線粒體DNA的復(fù)制為______方式，大腸桿菌染色體的復(fù)制為______方式，ΦX174環(huán)狀染色體和噬菌體ΛDNA后期復(fù)制為______方式，真核生物染色體DNA復(fù)制為______方式10、呼吸鏈電子傳遞速度受______濃度控制的現(xiàn)象稱為______11、膽固醇合成的限速酶是______，______濃度升高其活性下降谷固醇而引起血漿膽固醇水平升高，增加動(dòng)脈硬化危險(xiǎn)（）15、若AMYTAL和抗霉素A阻斷呼吸鏈的抑制百分?jǐn)?shù)相同，AMYTAL的毒性更大（）五、分析與計(jì)算1、當(dāng)谷氨酸C3上標(biāo)記C14，氨基標(biāo)記15N，在肝臟中氧化降解，同位素將出現(xiàn)在下列代謝物的哪個(gè)原子上，（1），琥珀酸，（2），天冬氨酸，（3），精氨酸，（4），素2、今有以下四種蛋白質(zhì)的混合物1）分子量為15，000，PI10；（2），分子量為62，000，PI4；（3），分子量為28，000，PI8；（4），分子量為9，000，PI6；若不考慮其它因素，當(dāng)（A）用CM纖維素層柱分離時(shí)，（B）用SEPHADEXG50凝膠層析柱分離時(shí)，試寫出這些蛋白的洗脫順序3、在以下修飾堿基中，何者在形成雙鏈時(shí)氫鍵結(jié)合的性質(zhì)不同于和它相關(guān)的普通堿基（1）2甲基腺嘌呤（2）5甲基胞嘧啶（3）5羥甲基胞嘧啶（4）1甲基鳥嘌呤4、假定下面的DNA雙鏈分子是從右向左進(jìn)行轉(zhuǎn)錄，寫出RNA轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物的序列5、________ATTCGCTTAAGCAA________33、________TAAGCGAATTCGTT________55、某酶制劑的比活力為42單位/MG蛋白質(zhì)，每ML含12MG蛋白質(zhì)，（1）計(jì)算1ML反應(yīng)液中含5ΜL酶制劑時(shí)的反應(yīng)初速度（2）若1ML反應(yīng)液內(nèi)含5ΜL酶制劑，在10分鐘內(nèi)消耗底物多少為保證測(cè)定酶的初速度，所需要的最低底物濃度是多少6、有一酶分子使其變性后，用溴化氰降解，在降解產(chǎn)物種得到一個(gè)未知氨基酸順序的九肽，試根據(jù)以下實(shí)驗(yàn)結(jié)果，推斷出此九肽的氨基酸順序（1）氨基酸分析表明，它含有ALA，ARG，CYS，GLU，LYS，MET，PRO，PHE，（2）用EDMAN法降解得到一個(gè)PRO的衍生物

簡(jiǎn)介：第三章第三章發(fā)酵生物化學(xué)基礎(chǔ)發(fā)酵生物化學(xué)基礎(chǔ)第一節(jié)第一節(jié)糖的微生物代謝（自學(xué)）糖的微生物代謝（自學(xué)）第二節(jié)第二節(jié)脂類和脂肪酸的微生物代謝（自學(xué)）脂類和脂肪酸的微生物代謝（自學(xué)）第三節(jié)第三節(jié)氨基酸和核酸的微生物代謝（自學(xué)）氨基酸和核酸的微生物代謝（自學(xué)）第四節(jié)第四節(jié)微生物的次級(jí)代謝微生物的次級(jí)代謝從前面的章節(jié)中，我們了解了微生物從外界吸收各種營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)，通過(guò)分解代謝和合成代謝，產(chǎn)生出維持生命活動(dòng)的物質(zhì)和能量的初級(jí)代謝過(guò)程。此外，微生物還能進(jìn)行次級(jí)代謝。本節(jié)將概述次級(jí)代謝的概念及其類型。介紹幾個(gè)有代表性的次級(jí)代謝產(chǎn)物的生物合成途了解次級(jí)代謝的特點(diǎn)。簡(jiǎn)要介紹當(dāng)前流行的有關(guān)次級(jí)代謝的生理功能的學(xué)說(shuō)。一、次級(jí)代謝的概念及類型一、次級(jí)代謝的概念及類型（一）次級(jí)代謝的概念次級(jí)代謝的概念是1958年由植物學(xué)家ROHLAND首先提出來(lái)的。他把值物產(chǎn)生的與植物生長(zhǎng)發(fā)育無(wú)關(guān)的某些特有的物質(zhì)稱為次級(jí)代謝物質(zhì)，合成和利用它們的途徑即為次級(jí)代謝。1960年微生物學(xué)家BU’LOCK把這一概念引入微生物學(xué)領(lǐng)域。次級(jí)代謝并沒有一個(gè)十分嚴(yán)格的定義，它是相對(duì)于初級(jí)代謝而提出的個(gè)概念，主要是指次級(jí)代謝產(chǎn)物的合成。它具有許多特點(diǎn)，根據(jù)這些特點(diǎn)可以認(rèn)為次級(jí)代謝是指微生物在一定的生長(zhǎng)時(shí)期一般是穩(wěn)定生長(zhǎng)期，以初級(jí)代謝產(chǎn)物為前體，合成一些對(duì)微生物的生命活動(dòng)沒有明確功能的物質(zhì)的過(guò)程。這一過(guò)程的產(chǎn)物即為次級(jí)代謝產(chǎn)物。另外，也有把初級(jí)代謝產(chǎn)物的非生理量的積累，看成是次級(jí)代謝產(chǎn)物，例如微生物發(fā)酵產(chǎn)生的維生素、檸檬酸、谷氨酸等。（二）次級(jí)代謝產(chǎn)物的類型次級(jí)代謝產(chǎn)物種類繁多，如何區(qū)分類型尚無(wú)統(tǒng)一標(biāo)準(zhǔn)。有的研究者按照次級(jí)代謝產(chǎn)物的產(chǎn)生菌不同來(lái)區(qū)分；有的根據(jù)次級(jí)代謝產(chǎn)物的結(jié)構(gòu)或作用來(lái)區(qū)分；有的則根據(jù)次級(jí)代謝產(chǎn)物合成途徑來(lái)區(qū)分?，F(xiàn)簡(jiǎn)介如下1，根據(jù)產(chǎn)物合成途徑區(qū)分類型根據(jù)產(chǎn)物合成途徑可以分為五種類型。（1）與糖代謝有關(guān)的類型以糖或糖代謝產(chǎn)物為前體合成次級(jí)代謝產(chǎn)物有三種情況（A）直接由葡萄糖合成次級(jí)代謝產(chǎn)物。例如，曲霉屬ASPERGILLUS產(chǎn)生的曲酸、蛤蟆菌AMANITAMUSCARINA產(chǎn)生的蕈毒堿，放線菌產(chǎn)生的鏈霉素以及大環(huán)內(nèi)酯抗生素中的糖苷等。曲酸（B）由預(yù)苯酸合成芳香族次級(jí)代謝產(chǎn)物，例如放線菌產(chǎn)生的氯霉素、新霉素等。（C）由磷酸戊糖合成的次級(jí)代謝物質(zhì)較多。磷酸戊糖首先合成重要的初級(jí)代謝產(chǎn)物OOHOCH2OH（4）與TCA環(huán)有關(guān)的類型與TCA環(huán)相連的次級(jí)代謝產(chǎn)物也可以分為兩類一類是從TCA環(huán)得到的中間產(chǎn)物進(jìn)一步合成次級(jí)產(chǎn)物，例如由A酮戊二酸還原生成戊烯酸，由烏頭酸脫羧生成衣康酸。另一類是由乙酸得到的有機(jī)酸與TCA環(huán)上的中間產(chǎn)物縮合生成次級(jí)產(chǎn)物，例如，脂肪酸Α亞甲基與草酰乙酸或Α酮戊二酸羧基或羰基縮合。擔(dān)子菌產(chǎn)生的松蕈三酸Α十六烷基檸檬酸就是由十八烷酸C17H33COOH的Α亞甲基與草酰乙酸的羰基縮合而成。（5）與氨基酸代謝有關(guān)的類型與氨基酸代謝有關(guān)的次級(jí)代謝，可以分為三類（A）由一個(gè)氨基酸形成的次級(jí)代謝產(chǎn)物，如放線菌產(chǎn)生的環(huán)絲氨酸、氮絲氨酸；擔(dān)子菌由色氨酸合成口磨氨酸、鵝膏氨酸、二甲基4羥色胺磷酸以及靛藍(lán)等。（B）由二個(gè)氨基酸形成的曲霉酸、支霉粘毒GLIOTOXIN。是由二個(gè)氨基酸先以肽鍵結(jié)

簡(jiǎn)介：1第一章第一章蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能1．為何蛋白質(zhì)的含氮量能表示蛋白質(zhì)相對(duì)量實(shí)驗(yàn)中又是如何依此原理計(jì)算蛋白質(zhì)含量的．為何蛋白質(zhì)的含氮量能表示蛋白質(zhì)相對(duì)量實(shí)驗(yàn)中又是如何依此原理計(jì)算蛋白質(zhì)含量的各種蛋白質(zhì)的含氮量頗為接近，平均為16％，因此測(cè)定蛋白質(zhì)的含氮量就可推算出蛋白質(zhì)含量。常用的公式為蛋白質(zhì)含量（克％）每克樣品含氮克數(shù)X6．25X100。2．何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)．何謂肽鍵和肽鏈及蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)一個(gè)氨基酸的A羧基和另一個(gè)氨基酸的A氨基，進(jìn)行脫水縮合反應(yīng)，生成的酰胺鍵稱為肽鍵。肽鍵具有雙鍵性質(zhì)。由許多氨基酸通過(guò)肽鍵相連而形成長(zhǎng)鏈，稱為肽鏈。肽鏈有二端，游離A氨基的一端稱為N末端，游離A羧基的一端稱為C末端。蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈中氨基酸排列順序，它的主要化學(xué)鍵為肽鍵。3．什么是蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)它主要有哪幾種各有何結(jié)構(gòu)特征．什么是蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)它主要有哪幾種各有何結(jié)構(gòu)特征蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側(cè)鏈的構(gòu)象。它主要有Α螺旋、Β折疊、Β轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲四種。在Α螺旋結(jié)構(gòu)中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉(zhuǎn)上升，每隔3．6個(gè)氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)。每個(gè)氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個(gè)氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持Α螺旋穩(wěn)定。在Β折疊結(jié)構(gòu)中，多肽鍵的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結(jié)構(gòu)，側(cè)鏈交錯(cuò)位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)的上下方。兩條以上肽鍵或一條肽鍵內(nèi)的若干肽段平行排列，通過(guò)鏈間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持Β折疊構(gòu)象穩(wěn)定。在球狀蛋白質(zhì)分子中，肽鏈主鏈常出現(xiàn)1800回折，回折部分稱為Β轉(zhuǎn)角。Β轉(zhuǎn)角通常有4個(gè)氨基酸殘基組成，第二個(gè)殘基常為脯氨酸。無(wú)規(guī)卷曲是指肽鏈中沒有確定規(guī)律的結(jié)構(gòu)。4．舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。．舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中具有完整三級(jí)結(jié)構(gòu)的各亞基在空間排布的相對(duì)位置。例如血紅蛋白，它是由1個(gè)Α亞基和1個(gè)Β亞基組成一個(gè)單體，二個(gè)單體呈對(duì)角排列，形成特定的空間位置關(guān)系。四個(gè)亞基間共有8個(gè)非共價(jià)鍵，維系其四級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性。5．舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。．舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的變構(gòu)效應(yīng)。當(dāng)配體與蛋白質(zhì)亞基結(jié)合，引起亞基構(gòu)象變化，從而改變蛋白質(zhì)的生物活性，此種現(xiàn)象稱為變構(gòu)效應(yīng)。變構(gòu)效應(yīng)也可發(fā)生于亞基之間，即當(dāng)一個(gè)亞基構(gòu)象的改變引起相鄰的另一亞基的構(gòu)象和功能的變化。例如一個(gè)氧分子與HB分子中一個(gè)亞基結(jié)合，導(dǎo)致其構(gòu)象變化，進(jìn)一步影響第二個(gè)亞基的構(gòu)象變化，使之更易與氧分子結(jié)合，依次使四個(gè)亞基均發(fā)生構(gòu)象改變而與氧分子結(jié)合，起到運(yùn)輸氧的作用。6．常用的蛋白質(zhì)分離純化方法有哪幾種各自的作用原理是什么．常用的蛋白質(zhì)分離純化方法有哪幾種各自的作用原理是什么蛋白質(zhì)分離純化的方法主要有鹽析、透析、超離心、電泳、離子交換層析、分子篩層析等方法。鹽析是應(yīng)用中性鹽加入蛋白質(zhì)溶液，破壞蛋白質(zhì)的水化膜，使蛋白質(zhì)聚集而沉淀。透析方法是利用僅能通透小分子化合物的半透膜，使大分子蛋白質(zhì)和小分子化合物分離，達(dá)到濃縮蛋白質(zhì)或去除鹽類小分子的目的。蛋白質(zhì)為膠體顆粒，在離心力作用下，可沉降。由于蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同，可以應(yīng)用超離心法將各種不同密度的蛋白質(zhì)加以分離。蛋白質(zhì)在一定的PH溶液中可帶有電荷，成為帶電顆粒，在電場(chǎng)中向相反的電極方向泳動(dòng)。由于蛋白質(zhì)的質(zhì)量和電荷量不同，其在電場(chǎng)中的泳動(dòng)速率也不同，從而將蛋白質(zhì)分離成泳動(dòng)速率快慢不等的條帶。蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)，在一定的PH溶液中，可解離成帶電荷的膠體顆粒，可與層析柱內(nèi)離子交換樹脂顆粒表面的相反電荷相吸引，然后用鹽溶液洗脫，帶電量小的蛋白質(zhì)先被洗脫，隨著鹽濃度增加，帶電量多的也被洗脫，分部收集洗脫蛋白質(zhì)溶液，達(dá)到分離蛋白質(zhì)的目的。分子篩是根據(jù)蛋白質(zhì)顆粒大小而進(jìn)行分離的一種方法。層析柱內(nèi)填充著帶有小孔的顆粒，小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入顆粒，而大分子蛋白則不能，因此不同分子量蛋白質(zhì)在層折柱內(nèi)的滯留時(shí)間不同，流出層析柱的先后不同，可將蛋白質(zhì)按分子量大小而分離。720720種氨基酸具有共同或特異的理化性質(zhì)種氨基酸具有共同或特異的理化性質(zhì)氨基酸具有兩性解離的性質(zhì)含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外吸收性質(zhì)最大吸收峰在280NM附近氨基酸與茚三酮反應(yīng)生成藍(lán)紫色化合物氨基酸與茚三酮反應(yīng)生成藍(lán)紫色化合物8什么是蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)什么是蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上多肽鏈進(jìn)一步折疊形成蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)三級(jí)結(jié)構(gòu)是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置疏水鍵、離子鍵、氫鍵和VANDERWAALS力等3關(guān)。6SNMRNASSNMRNAS的種類的種類核內(nèi)小RNA核仁小RNA胞質(zhì)小RNA催化性小RNA小片段干涉RNA第三章第三章酶1．舉例說(shuō)明酶的三種特異性。．舉例說(shuō)明酶的三種特異性。L）絕對(duì)特異性有的酶只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。這種特異性稱為絕對(duì)特異性。例如，脲酶只水解尿素。2相對(duì)特異性有一些酶的特異性相對(duì)較差，這種酶作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵，這種不太嚴(yán)格的選擇性稱為相對(duì)特異性。例如，脂肪酶水解脂肪和簡(jiǎn)單的酯，蛋白酶水解各種蛋白質(zhì)的肽鍵等。3）立體異構(gòu)特異性一種酶僅作用于立體異構(gòu)體中的一種，酶對(duì)立體異構(gòu)物的這種選擇性稱為立體異構(gòu)特異性。例如，乳酸脫氫酶只作用于L乳酸，而不催化D乳酸。2．酶的必需基團(tuán)有哪幾種，各有什么作用．酶的必需基團(tuán)有哪幾種，各有什么作用酶的必需基團(tuán)有活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)和活性中心外的必需基團(tuán)。活性中心內(nèi)的必需基團(tuán)有催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)。催化基團(tuán)使底物分子不穩(wěn)定，形成過(guò)渡態(tài)，并最終將其轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。結(jié)合基團(tuán)與底物分子相結(jié)合，將其固定于酶的活性中心?；钚灾行耐獾谋匦杌鶊F(tuán)為維持酶活性中心的空間構(gòu)象所必需。3．酶蛋白與輔助因子的相互關(guān)系如何．酶蛋白與輔助因子的相互關(guān)系如何1）酶蛋白與輔助因子一同組成全酶，單獨(dú)哪一種均無(wú)催化活性。2）一種酶蛋白只能結(jié)合一種輔助因子形成全酶，催化一定的化學(xué)反應(yīng)。3）一種輔助因子可與不同酶蛋白結(jié)合成不同的全酶，催化不同的化學(xué)反應(yīng)。4酶蛋白決定反應(yīng)的特異性，而輔助因子具體參加化學(xué)反應(yīng)，決定酶促反應(yīng)的性質(zhì)。4．比較三種可逆性抑制作用的特點(diǎn)。．比較三種可逆性抑制作用的特點(diǎn)。L）競(jìng)爭(zhēng)性抑制抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)相似，共同競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心。抑制作用大小與抑制劑和底物的濃度以及酶對(duì)它們的親和力有關(guān)。KM升高，VMAX不變2非競(jìng)爭(zhēng)性抑制抑制劑與底物結(jié)構(gòu)不相似或完全不同，只與酶活性中心以外的必需基團(tuán)結(jié)合。不影響酶在結(jié)合抑制劑后與底物的結(jié)合。該抑制作用的強(qiáng)弱只與抑制劑的濃度有關(guān)。KM不變，VMAX下降。3反競(jìng)爭(zhēng)性抑制抑制劑只與酶底物復(fù)合物結(jié)合，生成的三元復(fù)合物不能解離出產(chǎn)物。KM和VMAX均下降。5．說(shuō)明酶原與酶原激活的意義。．說(shuō)明酶原與酶原激活的意義。有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無(wú)活性前體，必須在一定的條件下，這些酶的前體水解開一個(gè)或幾個(gè)特定的肽鍵，致使構(gòu)象發(fā)生改變，表現(xiàn)出酶的活性。這使無(wú)活性酶的前體稱做酶原。酶原向酶的轉(zhuǎn)化過(guò)程稱為酶原的激活。酶原的激活實(shí)際上是酶的活性中心形成或暴露的過(guò)程。酶原的激活具有重要的生理意義。消化管內(nèi)蛋白酶以酶原形式分泌出來(lái)，不僅保護(hù)消化器官本身不遭酶的水解破壞，而且保證酶在其特定的部位和環(huán)境發(fā)揮其催化作用。此外，酶原還可以視為酶的貯存形式。如凝血和纖維蛋白溶解酶類以酶原的形式在血液循環(huán)中運(yùn)行，一旦需要便不失時(shí)機(jī)地轉(zhuǎn)化為有活性的酶，發(fā)揮其對(duì)機(jī)體的保護(hù)作用。66金屬離子的作用金屬離子的作用1參與催化反應(yīng)，傳遞電子；2在酶與底物間起橋梁作用；3穩(wěn)定酶的構(gòu)象；4中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等77酶促反應(yīng)的特點(diǎn)酶促反應(yīng)的特點(diǎn)1酶促反應(yīng)具有極高的效率2酶促反應(yīng)具有高度的特異性3酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性88酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性1調(diào)節(jié)酶實(shí)現(xiàn)對(duì)酶促反應(yīng)速率的快速調(diào)節(jié)①變構(gòu)酶通過(guò)變構(gòu)調(diào)節(jié)酶的活性②酶的化學(xué)修飾調(diào)節(jié)是通過(guò)某些化學(xué)基團(tuán)與酶的共價(jià)結(jié)合與分離實(shí)現(xiàn)的③酶原的激活使無(wú)活性的酶原轉(zhuǎn)變成有催化活性的酶2酶含量的調(diào)節(jié)包括對(duì)酶合成與分解速率的調(diào)節(jié)①酶蛋白合成可被誘導(dǎo)或阻遏②酶降解的調(diào)控與一般蛋白質(zhì)降解途徑相同第四章第四章糖代謝糖代謝1．糖的有氧氧化包括哪幾個(gè)階段．糖的有氧氧化包括哪幾個(gè)階段

簡(jiǎn)介：序號(hào)題目及答案類型章節(jié)1葡萄糖和半乳糖可以通過(guò)糖脎反應(yīng)來(lái)鑒別嗎為什么答可以鑒別。因?yàn)槠咸烟呛桶肴樘堑慕Y(jié)構(gòu)為糖脎反應(yīng)如下葡萄糖和半乳糖的第四位C原子的構(gòu)型不同，就形成了不同的糖脎。糖脎為黃色的不溶于水的晶體，不同的糖脎其晶型和熔點(diǎn)均不同，由此葡萄糖和半乳糖可以通過(guò)糖脎反應(yīng)來(lái)鑒別。論述02糖2寫出葡萄糖、甘露糖、果糖和半乳糖的鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)式。用糖脎反應(yīng)能夠區(qū)別這四種糖嗎為什么（20分）答不能完全區(qū)別，葡萄糖、甘露糖、果糖將形成同種糖脎，它門與半乳糖形成的糖脎不同。原理見題1。論述02糖3D葡萄糖和L葡萄糖的唯一不同之處就在于它們的第五個(gè)C原子的構(gòu)型相反。判斷02糖4淀粉遇碘會(huì)顯色，而寡糖遇碘則不會(huì)顯色。判斷02糖5寡糖遇碘會(huì)顯藍(lán)色。－判斷02糖6葡萄糖、甘露糖、果糖的混合物與苯肼反應(yīng)可以形成2種糖脎。判02以下紅字打印不顯示本資料僅限本人使用，禁止傳播，謝謝合作，違者必究，聯(lián)系人ZXSHL126COM21碳水化合物是糖類物質(zhì)的俗稱，意思是分子中的CH2O＝11，下列物質(zhì)中不滿足這一比例的是A喃型葡萄糖B呋喃型葡萄糖C呋喃型果糖D鏈?zhǔn)矫撗鹾颂荄選擇02糖22糖苷的主體指的是____基團(tuán)參與反應(yīng)的糖A．羰基B．半縮醛羥基C．氨基D．羧基B選擇02糖23糖脎是單糖與_____反應(yīng)的產(chǎn)物。A．苯肼B．濃酸C．甘油D．另一分子單糖A選擇02糖24纖維素的結(jié)構(gòu)單位是A．Α葡萄糖B．Β葡萄糖C．Α葡萄糖和Β葡萄糖D．L葡萄糖B選擇02糖25在糖類物質(zhì)中，唯一一個(gè)不具有旋光性的糖是A．葡萄糖B．果糖C．甘油醛D．二羥丙酮D選擇02糖26屬于己酮糖的單糖是A．葡萄糖B．果糖C．核酮糖D．二羥丙酮B選擇02糖27單糖的構(gòu)型有（）、（）兩種，它是與最簡(jiǎn)單的單糖之一（）的構(gòu)型相比較而確定的，自然選擇的單糖的構(gòu)型為（）型。D，L，甘油醛，D填空02糖28葡萄糖的變旋現(xiàn)象及其本質(zhì)。答現(xiàn)象具有某種旋光率的糖剛?cè)苡谒畷r(shí)，其旋光率會(huì)發(fā)生變化，最后恒定在某一旋光率處不變本質(zhì)糖在水溶液中要發(fā)生鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)與環(huán)式結(jié)構(gòu)的互變，Α型與Β型的互變，最后達(dá)到平衡。以葡萄糖為例平衡處5250鏈?zhǔn)健⌒汀⑿?％36％63％112201870簡(jiǎn)答02糖29寫出磷脂酰甘油的通式，并指出4種磷脂酶的作用位點(diǎn)。答論述03脂以下紅字打印不顯示本資料僅限本人使用，禁止傳播，謝謝合作，違者必究，聯(lián)系人ZXSHL126COM

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簡(jiǎn)介：1生物化學(xué)習(xí)題集生物化學(xué)習(xí)題集第一章第一章蛋白質(zhì)化學(xué)蛋白質(zhì)化學(xué)一、選擇題一、選擇題（）1、下列氨基酸哪個(gè)含有吲哚環(huán)A蛋氨酸；B苯丙氨酸；C色氨酸；D結(jié)氨酸；E組氨酸。（）2、含有咪唑環(huán)的氨基酸是A色氨酸；B酪氨酸；C組氨酸；D苯丙氨酸；E精氨酸。（）3、在PH60時(shí)，帶正電荷的氨基酸為A谷氨酸；B精氨酸；C亮氨酸；D丙氨酸；E色氨酸。（）4、氨基酸在等電點(diǎn)時(shí)，應(yīng)具有的特點(diǎn)是A不具正電荷；B不具負(fù)電荷；CAB；D溶解度最大；E在電場(chǎng)中不移動(dòng)。（）5、在PH10時(shí)的谷氨酸溶液中，下列哪一種結(jié)構(gòu)形式占優(yōu)勢(shì)A羧基氨基都解離；B羧基氨基都不解離；C只Α羧基解離；D只Γ羧基解離；EΑ羧基Γ羧基都解離。（）6、天冬氨酸的PK1209，PK2386，PK3982，則其等電點(diǎn)為A209；B297；C386；D684；E982。（）7、分子中含有兩個(gè)不對(duì)稱碳原子的氨基酸是A脯氨酸；B酪氨酸；C絲氨酸；D精氨酸；E蘇氨酸。（）8、下列關(guān)于還原型谷胱甘肽結(jié)構(gòu)或性質(zhì)的敘述，哪一種是錯(cuò)誤的A含有兩個(gè)肽鍵；B胱代表半胱氨酸；C谷氨酸的Γ羧基參與了肽鍵的形成；D含有一個(gè)硫基；E變成氧化型谷胱甘肽時(shí)脫去的兩個(gè)氫原子是由同一個(gè)還原型谷胱甘肽分子提供的。（）9、關(guān)于催產(chǎn)素和加壓素功能方面的敘述，正確的是A催產(chǎn)素具有減少排尿的功效；B加壓素可以促進(jìn)子宮和乳腺平滑肌收縮；C加壓素參與記憶過(guò)程；D催產(chǎn)素可使血壓升高；E催產(chǎn)素可促進(jìn)血管平滑肌收縮。3A氫鍵斷裂；B疏水作用的破壞；C亞基解聚；D生物活性喪失；E分子量變小。（）20、蛋白質(zhì)中多肽鏈形成Α螺旋時(shí)，主要靠下列哪種鍵A疏水鍵；B氫鍵；C離子鍵；D范德華力；E以上都不是。（）21、下列關(guān)于Β折疊片層結(jié)構(gòu)的敘述，哪項(xiàng)是正確的AΒ折疊片層常呈左手螺旋；BΒ折疊片層只有在兩條不同的肽鏈間形成；CΒ折疊片層主要靠鏈間氫鍵來(lái)穩(wěn)定；DΒ折疊片層主要靠鏈間的疏水作用來(lái)穩(wěn)定；EΒ折疊片層主要靠鏈內(nèi)氫鍵來(lái)穩(wěn)定。（）22、下列關(guān)于蛋白質(zhì)的Α螺旋的敘述，哪一項(xiàng)是正確的A屬于蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)；B多為右手Α螺旋，36個(gè)氨基酸殘基升高一圈；C二硫鍵起穩(wěn)定作用；D鹽鍵起穩(wěn)定作用；E以上都不是。（）23、下列關(guān)于人胰島素的敘述，哪一項(xiàng)是正確的A由60個(gè)氨基酸殘基組成，分成A、B和C三條鏈；B由51個(gè)氨基酸殘基組成，分成A、B兩條鏈；C由46個(gè)氨基酸殘基組成，分成A、B兩條鏈；D由65個(gè)氨基酸殘基組成，分成A、B和C三條鏈；E由86個(gè)氨基酸殘基組成，分成A、B兩條鏈。（）24、下列關(guān)于血紅蛋白的敘述哪項(xiàng)是正確的A是由兩個(gè)Α亞基和兩個(gè)Β亞基組成；B是由兩個(gè)Α亞基和兩個(gè)Γ亞基組成；C是由兩個(gè)Β亞基和兩個(gè)Γ亞基組成；D是由兩個(gè)Β亞基和兩個(gè)Δ亞基組成；E是由兩個(gè)Α亞基和兩個(gè)Δ亞基組成。（）25、具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)特征是A分子中必定含有輔基；B含有兩條或兩條以上的多肽鏈；C每條多肽鏈都具有獨(dú)立的生物學(xué)活性；D依賴肽鍵維系蛋白質(zhì)分子的穩(wěn)定；E以上都不是。（）26、關(guān)于蛋白質(zhì)亞基的描述哪項(xiàng)是正確的A一條多肽鏈卷曲成螺旋結(jié)構(gòu)；B兩條以上多肽鏈卷曲成二級(jí)結(jié)構(gòu)；

簡(jiǎn)介：四川農(nóng)業(yè)大學(xué)碩士學(xué)位論文中國(guó)小麥核心種質(zhì)在西南生態(tài)區(qū)的生理學(xué)、生物化學(xué)及農(nóng)藝性狀評(píng)價(jià)姓名舒凱申請(qǐng)學(xué)位級(jí)別碩士專業(yè)作物遺傳育種指導(dǎo)教師任正隆20070601摘要種質(zhì)資源在作物改良過(guò)程中是一個(gè)應(yīng)對(duì)環(huán)境變化的有效的緩沖體系，無(wú)論是通過(guò)傳統(tǒng)的育種方式還是現(xiàn)代的基因工程等，作物種質(zhì)資源都具有很大的利用潛力。目前，為應(yīng)對(duì)世界人口的急劇增長(zhǎng)，我們必須提高糧食產(chǎn)量，因此與作物產(chǎn)量構(gòu)成因素等密切相關(guān)的生理學(xué)、生物化學(xué)性狀和農(nóng)藝性狀，正受到人們的廣泛關(guān)注。作為最早被馴化的作物之一，小麥在中國(guó)被廣泛的種植，由于人工和自然的雙重選擇而衍生了多種生態(tài)類型，其種質(zhì)資源的數(shù)量更是難以計(jì)數(shù)；而這是對(duì)種質(zhì)資源的利用和開發(fā)的一大挑戰(zhàn)。因此，如何有效地利用如此豐富的資源是一個(gè)非常值得研究和探索的課題。1984年，F(xiàn)RANKEL和BROWN在世界上首次提出了“核心種質(zhì)”這一概念，核心種質(zhì)以一個(gè)數(shù)量較小、遺傳上重復(fù)也較小的群體去代表某一類作物及其近緣種屬的遺傳多樣性；它被認(rèn)為包含了該物種及其近緣種屬的大部分已知和未知的遺傳多樣性。本研究以241份中國(guó)小麥核心種質(zhì)材料為對(duì)象。對(duì)所有品種的抽穗期作了記錄，并在葉片衰老期間，測(cè)量了旗葉的葉綠素含量等生理指標(biāo)、丙二醛含量和過(guò)氧化氫酶活性和超氧化物歧化酶活性等生物化學(xué)指標(biāo)、農(nóng)藝性狀如株高、穗長(zhǎng)、小穗數(shù)、分蘗數(shù)、千粒重、穗頸長(zhǎng)等指標(biāo)。實(shí)驗(yàn)采用隨機(jī)區(qū)組設(shè)計(jì)，三次重復(fù)，所有的生理、生化性狀都是每5天隨機(jī)取旗葉測(cè)定成熟時(shí)分單株收獲，并記錄農(nóng)藝性狀表現(xiàn)。數(shù)據(jù)分析時(shí)分兩個(gè)部分。I，隨機(jī)選取66個(gè)品種I以來(lái)自同一個(gè)地區(qū)的品種為一組，被分為7組，取其生理、生化性狀的平均值，然后，計(jì)算其方差、標(biāo)準(zhǔn)差、變異系數(shù)；來(lái)自不同地區(qū)的品種的千粒重以平均數(shù)±標(biāo)準(zhǔn)誤表示。Ⅱ，隨機(jī)選取50個(gè)品種，以具有相同抽穗期的品種為同一組，被分為6組，同時(shí)計(jì)算每一組品種的生理、生化性狀的平均值，千粒重以平均數(shù)±標(biāo)準(zhǔn)誤表示。得到如下主要結(jié)果。1．核心種質(zhì)在抽穗期這一性狀上都有很大的變異。其極差分別達(dá)到40天M和37天ID。這說(shuō)明本研究在數(shù)據(jù)統(tǒng)計(jì)分析時(shí)的抽樣是基本正確的，這兩部分的品種能夠代表這批核心種質(zhì)。2．在第1部分中，有42個(gè)品種在3月27日至4月16日抽穗，這是西南區(qū)最適抽穗期，其中包括所有的來(lái)自長(zhǎng)江中下游地區(qū)和黃淮地區(qū)的品種，這顯示了來(lái)自該兩地區(qū)的品種在抽穗期這一性狀上是很適應(yīng)西南生態(tài)區(qū)的。而與此相

簡(jiǎn)介：生物化學(xué)生物化學(xué)1緒論11生物化學(xué)的研究?jī)?nèi)容1、生物化學(xué)是指用化學(xué)的理論和方法從分子水平來(lái)研究生物體的化學(xué)組成和生命過(guò)程中化學(xué)變化的規(guī)律的科學(xué)。重點(diǎn)2、研究范疇主要是A、生物體的化學(xué)組成，生物分子的結(jié)構(gòu)，性質(zhì)及功能。B生物分子的分解與合成，反應(yīng)過(guò)程中的能量變化，及新陳代謝的調(diào)節(jié)與控制。C生物信息分子的合成及其調(diào)控，也就是遺傳信息的貯存、傳遞和表達(dá)。1．2生物化學(xué)發(fā)展簡(jiǎn)史1．2．1蛋白質(zhì)的研究歷程1．2．2核酸的研究歷程1．3生物化學(xué)的知識(shí)框架和學(xué)習(xí)方法1．3．1生命物質(zhì)主要元素組成的規(guī)律1．3．2生物大分子組成的共同規(guī)律1．3．3物質(zhì)代謝與能量代謝的規(guī)律性1．3．4生物界遺傳信息傳遞的統(tǒng)一性非極性R基氨基酸A、含脂肪烴R基GLY、VAL、ALA、LEU、ILEB、含芳香環(huán)及雜環(huán)R基PHE、TRP、PRO極性R基氨基酸A、不帶電荷的極性R基SER、THR、ASN、GLN、TYR、CYSB、帶正電荷的極性R基LYS、HIS、ARGC、帶負(fù)電荷的極性R基ASP、GLU2、按R基的化學(xué)結(jié)構(gòu)不同來(lái)分類脂肪族氨基酸A、含一氨基一羧基的中性氨基酸GLY、ALA、VAL、LEU、ILE、CYS、METB、含羥基的氨基酸SER、THR、C、含?；陌被酇SN、GLND、含一氨基二羧基的酸性氨基酸ASP、GLUE、含二氨基一羧基的堿性氨基酸LYS、ARG芳香族氨基酸PHE、TYR雜環(huán)族氨基酸TRP、HIS、PRO甘GLY）、丙ALA、纈VAL、亮LEU、異（ILE）絲SER、蘇THR、天ASP、天ASN、谷GLU谷GLN、精ARG、賴LYS、組HIS、半CYS甲MET、苯PHE、酪TYR、色TRP、脯PRO酸性氨基酸天冬氨酸和谷氨酸堿性氨基酸精氨酸、賴氨酸、組氨酸2．2．3氨基酸的理化性質(zhì)PHPI蛋白質(zhì)處于中性環(huán)境，兩邊解離趨勢(shì)相等而成兼性離子PH＞PI蛋白質(zhì)處于堿性環(huán)境，羧基解離趨勢(shì)大于氨基而成負(fù)離子PH＜PI蛋白質(zhì)處于酸性環(huán)境，氨基解離趨勢(shì)大于羧基而成正離子氨基酸等電點(diǎn)的計(jì)算公式PHPKNPKN1/2（1）兩性解離和等電點(diǎn)1）氨基酸具有兩個(gè)特點(diǎn)熔點(diǎn)高，能溶于水而不溶于有機(jī)溶劑。2）兩性離子在同一個(gè)氨基酸分子上帶有能放出質(zhì)子的NH3正離子，和能接受質(zhì)子的COO負(fù)離子。（兩性電解質(zhì)，也叫偶極離子或兩性離子。）3）等電點(diǎn)調(diào)節(jié)溶液的PH，使氨基酸分子上的NH3和COO解離度完全相等，即氨基酸所帶凈電荷為零，主要以兩性離子存在時(shí)，在電場(chǎng)中，氨基酸既不移向陽(yáng)極，又不移向陰極時(shí)，此時(shí)溶液的PH叫做該氨基酸的等電點(diǎn)。（主要以兩性離子存在）4）在不同PH的水溶液中氨基酸可以解離為正離子，偶極離子或負(fù)離子。對(duì)其進(jìn)行電泳時(shí)，在強(qiáng)酸性溶液中氨基酸正離子向陰極移動(dòng)，在強(qiáng)堿溶液中氨基酸負(fù)離子向陽(yáng)極移動(dòng)。5）等電點(diǎn)分離氨基酸混合物兩種方法一、是利用在等電點(diǎn)時(shí)溶解度最小，可以將某氨基酸從混合溶液中沉演出來(lái)。二、是利用在同一PH不同的氨基酸所帶電荷的不同而進(jìn)行分離。（2）氨基酸的理化性質(zhì)1）與水合茚三酮反應(yīng)

簡(jiǎn)介：生物化學(xué)生物化學(xué)課程標(biāo)準(zhǔn)課程標(biāo)準(zhǔn)所屬系部基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)部所屬系部基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)部適用專業(yè)醫(yī)學(xué)檢驗(yàn)專業(yè)適用專業(yè)醫(yī)學(xué)檢驗(yàn)專業(yè)課程類型專業(yè)基礎(chǔ)課課程類型專業(yè)基礎(chǔ)課一、前言一、前言（一）課程性質(zhì)與任務(wù)（一）課程性質(zhì)與任務(wù)生物化學(xué)是研究生物體的化學(xué)組成和生命過(guò)程中化學(xué)變化規(guī)律的科學(xué)，它是從分子水平來(lái)探討生命現(xiàn)象的本質(zhì)。生物化學(xué)既是重要的專業(yè)基礎(chǔ)課程，又與其它基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)課程有著廣泛而密切的聯(lián)系。通過(guò)本課程的學(xué)習(xí)，使學(xué)生掌握生化基本理論和基本技能，并能靈活運(yùn)用生化知識(shí)解釋疾病的發(fā)病機(jī)理及采取的防治措施；培養(yǎng)學(xué)生科學(xué)思維、獨(dú)立思考、分析問(wèn)題和解決問(wèn)題的能力；培養(yǎng)學(xué)生相互溝通和團(tuán)結(jié)協(xié)作的能力。（二）設(shè)計(jì)思路（二）設(shè)計(jì)思路圍繞醫(yī)學(xué)檢驗(yàn)專業(yè)的培養(yǎng)目標(biāo)，結(jié)合后續(xù)課程和基層醫(yī)療崗位實(shí)際工作對(duì)知識(shí)、能力和素質(zhì)要求，合理取舍生物化學(xué)教學(xué)內(nèi)容，確定教學(xué)的重難點(diǎn)。根據(jù)教學(xué)內(nèi)容，采用任務(wù)驅(qū)動(dòng)、項(xiàng)目導(dǎo)向等教學(xué)方法和多媒體等教學(xué)手段，將基礎(chǔ)理論與臨床知識(shí)進(jìn)行對(duì)接。本課程的主要內(nèi)容有生物大分子的結(jié)構(gòu)功能、物質(zhì)代謝、基因信息傳遞和專題生化等四大模塊共十二個(gè)章節(jié)。醫(yī)學(xué)檢驗(yàn)專業(yè)在第二學(xué)期開課，總學(xué)時(shí)64學(xué)時(shí)，其中理論54學(xué)時(shí)，實(shí)驗(yàn)10學(xué)時(shí)。二、課程培養(yǎng)目標(biāo)二、課程培養(yǎng)目標(biāo)（一）知識(shí)目標(biāo)（一）知識(shí)目標(biāo)1系統(tǒng)掌握人體的物質(zhì)組成、正常的物質(zhì)代謝和基因信息傳遞的過(guò)程、特點(diǎn)及其臨床意義。2熟悉生物化學(xué)的基本概念。3了解營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)的消化吸收。（二）能力目標(biāo)（二）能力目標(biāo)1能靈活運(yùn)用生化知識(shí)在分子水平上探討病因、闡明發(fā)病機(jī)理及制定疾病防治措施。2能熟練掌握實(shí)驗(yàn)室的基本知識(shí)和常用臨床生化項(xiàng)目的操作原理、方法、注意事項(xiàng)及其對(duì)臨床疾病診斷的意義，為后續(xù)醫(yī)學(xué)檢驗(yàn)專業(yè)課的學(xué)習(xí)及醫(yī)學(xué)檢驗(yàn)技術(shù)的操作奠定良好的基礎(chǔ)。（三）素質(zhì)目標(biāo)（三）素質(zhì)目標(biāo)1注重職業(yè)素質(zhì)教育，培養(yǎng)學(xué)生良好的職業(yè)道德，樹立全心全意為病人服務(wù)的醫(yī)德醫(yī)風(fēng)。2培養(yǎng)學(xué)生實(shí)事求是的科學(xué)態(tài)度。3提高分析問(wèn)題和解決問(wèn)題的能力。2熟悉蛋白質(zhì)的分子組成及其特點(diǎn)。3能理解蛋白質(zhì)分子的正常結(jié)構(gòu)，并能解釋蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)異常導(dǎo)致的疾病。變性在醫(yī)學(xué)中的應(yīng)用。1課堂講授病例導(dǎo)入，多媒體展示。2模型展示觀察氨基酸和肽鏈的基本結(jié)構(gòu)；動(dòng)畫展示蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成及彼此的關(guān)系。3案例瘋牛病討論蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與空間的關(guān)系，高壓滅菌導(dǎo)出蛋白質(zhì)變性的基本概念。的理化性質(zhì)①等電點(diǎn)。②沉淀。③變性。3基礎(chǔ)理論模塊酶1掌握酶催化作用的特點(diǎn)、酶的活性中心；能根據(jù)酶的結(jié)構(gòu)與功能，解釋酶原的激活以及酶原異常激活導(dǎo)致的疾病，如胃潰瘍、急性胰腺炎。2能用同工酶譜對(duì)疾病進(jìn)行診斷。3熟悉同工任務(wù)1酶促反應(yīng)特點(diǎn)。任務(wù)2酶的結(jié)構(gòu)與功能。任務(wù)3KM概念及意義。任務(wù)4影響酶催化作用的因素。1課堂講授有機(jī)磷農(nóng)藥中毒導(dǎo)入新課，多媒體展示。2教學(xué)內(nèi)容模型展示，了解酶的基本結(jié)構(gòu)，動(dòng)畫1酶的催化作用①酶的分子結(jié)構(gòu)及催化作用。②酶促反應(yīng)特點(diǎn)。③酶底物復(fù)合物。2輔酶與輔助因子①維生素與輔酶的關(guān)系。②輔酶作用。③金屬離子作用。3酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)①KM與VMAX的概念。4（理論）2（實(shí)驗(yàn)）

簡(jiǎn)介：第五章眼的生物化學(xué)第五章眼的生物化學(xué)11眼視光專業(yè)本科之眼科學(xué)基礎(chǔ)眼視光專業(yè)本科之眼科學(xué)基礎(chǔ)谷峰谷峰2014年3月31日溫醫(yī)眼視光學(xué)院第三臨床教研室溫醫(yī)眼視光學(xué)院第三臨床教研室基因修復(fù)與干細(xì)胞研究組基因修復(fù)與干細(xì)胞研究組手機(jī)15258643950手機(jī)15258643950?生物化學(xué)是用化學(xué)的原理和方法研究生命現(xiàn)象的學(xué)科。生物化學(xué)是用化學(xué)的原理和方法研究生命現(xiàn)象的學(xué)科。?眼的生物化學(xué)主要描述了眼球中物質(zhì)結(jié)構(gòu)或代謝異常與眼病的關(guān)系眼的生物化學(xué)主要描述了眼球中物質(zhì)結(jié)構(gòu)或代謝異常與眼病的關(guān)系3

簡(jiǎn)介：點(diǎn)擊查看更多gb∕t 2930.5-2017 草種子檢驗(yàn)規(guī)程 生活力的生物化學(xué)(四唑)測(cè)定精彩內(nèi)容。

簡(jiǎn)介：1第一篇生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能第一章氨基酸和蛋白質(zhì)一、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸的分類１、非極性氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、極性氨基酸極性中性氨基酸色氨酸、酪氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸、組氨酸其中屬于芳香族氨基酸的是色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸屬于亞氨基酸的是脯氨酸含硫氨基酸包括半胱氨酸、蛋氨酸注意在識(shí)記時(shí)可以只記第一個(gè)字，如堿性氨基酸包括賴精組二、氨基酸的理化性質(zhì)１、兩性解離及等電點(diǎn)氨基酸分子中有游離的氨基和游離的羧基，能與酸或堿類物質(zhì)結(jié)合成鹽，故它是一種兩性電解質(zhì)。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時(shí)溶液的ＰＨ稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。２、氨基酸的紫外吸收性質(zhì)芳香族氨基酸在280NM波長(zhǎng)附近有最大的紫外吸收峰，由于大多數(shù)蛋白質(zhì)含有這些氨基酸殘基，氨基酸殘基數(shù)與蛋白質(zhì)含量成正比，故通過(guò)對(duì)280NM波長(zhǎng)的紫外吸光度的測(cè)量可對(duì)蛋白質(zhì)溶液進(jìn)行定量分析。３、茚三酮反應(yīng)氨基酸的氨基與茚三酮水合物反應(yīng)可生成藍(lán)紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570NM波長(zhǎng)處。由于此吸收峰值的大小與氨基酸釋放出的氨量成正比，因此可作為氨基酸定量分析方法。三、肽兩分子氨基酸可借一分子所含的氨基與另一分子所帶的羧基脫去１分子水縮合成最簡(jiǎn)單的二肽。二肽中游離的氨基和羧基繼續(xù)借脫水作用縮合連成多肽。10個(gè)以內(nèi)氨基酸連接而成多肽稱為寡肽；39個(gè)氨基酸殘基組成的促腎上腺皮質(zhì)激素稱為多肽；51個(gè)氨基酸殘基組成的胰島素歸為蛋白質(zhì)。多肽連中的自由氨基末端稱為Ｎ端，自由羧基末端稱為Ｃ端，命名從Ｎ端指向Ｃ端。人體內(nèi)存在許多具有生物活性的肽，重要的有谷胱甘肽（GSH）是由谷、半胱和甘氨酸組成的三肽。半胱氨酸的巰基是該化合物的主要功能基團(tuán)。GSH的巰基具有還原性，可作為體內(nèi)重要的還原劑保護(hù)體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中巰基免被氧化，使蛋白質(zhì)或酶處于活性狀態(tài)。四、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)１、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序。主要化學(xué)鍵肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包含二硫鍵。２、蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)包括二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)。１）蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。二級(jí)結(jié)構(gòu)以一級(jí)結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)，多為短距離效應(yīng)。可分為Α螺旋多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時(shí)鐘走向，即右手螺旋，3七、蛋白質(zhì)的分離和純化１、沉淀，見六、２２、電泳蛋白質(zhì)在高于或低于其等電點(diǎn)的溶液中是帶電的，在電場(chǎng)中能向電場(chǎng)的正極或負(fù)極移動(dòng)。根據(jù)支撐物不同，有薄膜電泳、凝膠電泳等。３、透析利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分開的方法。４、層析A離子交換層析，利用蛋白質(zhì)的兩性游離性質(zhì)，在某一特定ＰＨ時(shí)，各蛋白質(zhì)的電荷量及性質(zhì)不同，故可以通過(guò)離子交換層析得以分離。如陰離子交換層析，含負(fù)電量小的蛋白質(zhì)首先被洗脫下來(lái)。B分子篩，又稱凝膠過(guò)濾。小分子蛋白質(zhì)進(jìn)入孔內(nèi)，滯留時(shí)間長(zhǎng)，大分子蛋白質(zhì)不能時(shí)入孔內(nèi)而徑直流出。５、超速離心既可以用來(lái)分離純化蛋白質(zhì)也可以用作測(cè)定蛋白質(zhì)的分子量。不同蛋白質(zhì)其密度與形態(tài)各不相同而分開。八、多肽鏈中氨基酸序列分析A分析純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成（蛋白質(zhì)水解為個(gè)別氨基酸，測(cè)各氨基酸的量及在蛋白質(zhì)中的百分組成）↓測(cè)定肽鏈頭、尾的氨基酸殘基二硝基氟苯法（DNP法）頭端尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等丹酰氯法↓水解肽鏈，分別分析胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法水解芳香族氨基酸的羧基側(cè)肽鍵胰蛋白酶法水解賴氨酸、精氨酸的羧基側(cè)肽鍵溴化脯法水解蛋氨酸羧基側(cè)的肽鍵↓EDMAN降解法測(cè)定各肽段的氨基酸順序（氨基末端氨基酸的游離Α氨基與異硫氰酸苯酯反應(yīng)形成衍生物，用層析法鑒定氨基酸種類）B通過(guò)核酸推演氨基酸序列。第二章核酸的結(jié)構(gòu)與功能一、核酸的分子組成基本組成單位是核苷酸，而核苷酸則由堿基、戊糖和磷酸三種成分連接而成。兩類核酸脫氧核糖核酸（DNA），存在于細(xì)胞核和線粒體內(nèi)。核糖核酸（RNA），存在于細(xì)胞質(zhì)和細(xì)胞核內(nèi)。１、堿基NH2NH2OCH3OOOOONH2胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鳥嘌呤腺嘌呤嘌呤和嘧啶環(huán)中均含有共軛雙鍵，因此對(duì)波長(zhǎng)260NM左右的紫外光有較強(qiáng)吸收，這一重要的理化性質(zhì)被用于對(duì)核酸、核苷酸、核苷及堿基進(jìn)行定性定量分析。