轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)改善花生分離蛋白凝膠性研究.pdf_第1頁(yè)
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1、花生蛋白是一種優(yōu)良的植物蛋白資源,但天然的花生蛋白本身沒有凝膠特性,因而限制了其在食品加工中的應(yīng)用。利用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)改善花生分離蛋白的凝膠性,使其達(dá)到工業(yè)化生產(chǎn)的要求,對(duì)充分利用花生蛋白資源、提高花生蛋白產(chǎn)品附加值具有較重要的理論和現(xiàn)實(shí)意義。
   本文通過單因素試驗(yàn)研究不同因素對(duì)轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)改善花生分離蛋白凝膠性的影響,并利用響應(yīng)面試驗(yàn)設(shè)計(jì)優(yōu)化酶交聯(lián)改性的最佳條件,通過十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠和傅立葉紅外光譜分析

2、其改性機(jī)理,然后將酶交聯(lián)改性的花生分離蛋白應(yīng)用于肉制品和酸奶的制作過程中。試驗(yàn)結(jié)果歸納如下:
   1、采用堿溶酸沉法提取花生分離蛋白,經(jīng)一次提取花生分離蛋白得率達(dá)到30.69%,粗蛋白含量達(dá)到95.41%。
   2、適當(dāng)?shù)募訜崽幚碛兄谔岣呙父男曰ㄉ蛛x蛋白的凝膠性,且最佳的熱處理?xiàng)l件為水浴60℃,40min。通過單因素試驗(yàn)初步確定酶交聯(lián)改性的條件為:花生分離蛋白濃度30%,酶添加量15U/g,酶作用時(shí)間6h。

3、>   3、根據(jù)中心組合試驗(yàn)設(shè)計(jì)原理,以凝膠硬度為主要指標(biāo),研究酶添加量、花生分離蛋白濃度和酶作用時(shí)間對(duì)酶改性花生分離蛋白凝膠性的影響。通過響應(yīng)面分析得到酶改性的最佳條件:酶添加量、花生分離蛋白濃度和酶作用時(shí)間分別為17.75U/g、29.60%和376min,在此條件下,凝膠的硬度可達(dá)到333.492g。
   4、經(jīng)轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶改性后,花生分離蛋白的吸油性和持水性均有不同程度的提高,分別提高了27.41%和61.24%。<

4、br>   5、采用硫酸銨分級(jí)沉淀法將花生蛋白組分分離為花生球蛋白和伴花生球蛋白,并分別對(duì)其改性。通過十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳圖譜,可以清晰地看到酶改性后的花生分離蛋白組分(花生球蛋白和伴花生球蛋白)含量的下降,并在酶改性的譜帶上出現(xiàn)了花生球蛋白和伴花生球蛋白交聯(lián)的聚合物,其中參與交聯(lián)反應(yīng)的花生分離蛋白組分主要是花生球蛋白。
   利用傅立葉紅外光譜可知,由于轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶的作用,在花生分離蛋白分子間和分子內(nèi)引入了酰胺

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