ABEEMσπ及OPLS-AA力場對蛋白質(zhì)GA88-GB88的分子動力學(xué)模擬.pdf

1、蛋白質(zhì)動力學(xué)是描述蛋白質(zhì)靜態(tài)結(jié)構(gòu)和動態(tài)結(jié)構(gòu)關(guān)系的橋梁。本文應(yīng)用原子與鍵電負(fù)性均衡方法融合進(jìn)分子力學(xué)，即ABEEMσπ浮動電荷力場以及顯性ABEEM-7P水模型，對GA88(PDB編碼：2JWS)和GB88(PDB編碼：2JWU)兩個分子進(jìn)行了295 K，3 ns的水溶液和真空分子動力學(xué)模擬。分析了兩個蛋白質(zhì)的動力學(xué)性質(zhì)，包括骨架鍵長、鍵角和二面角相對實驗結(jié)構(gòu)的均方根偏差，幾類非氫原子[Cα原子、骨架原子(C、Cα、N、O)、重原子]與實

2、驗結(jié)構(gòu)相比的均方根位移偏差，蛋白質(zhì)的回旋半徑，疏水表面積和親水表面積以及氫鍵的分布的計算。
　　 同時，本文也應(yīng)用OPLS－AA固定電荷力場對GA88和GB88進(jìn)行了相同條件下的分子動力學(xué)模擬，并將骨架鍵長、鍵角和二面角相對實驗結(jié)構(gòu)的均方根偏差，幾類非氫原子與實驗結(jié)構(gòu)相比的均方根位移偏差，回旋半徑，疏水表面積和親水表面積及幾種氫鍵鍵長與ABEEMσπ力場所得結(jié)果進(jìn)行了比較。結(jié)果表明：ABEEMσπ及OPLS－AA力場都能夠正確模