生物化學(xué)簡(jiǎn)明教程第四版課后習(xí)題及答案

1、1緒論緒論1生物化學(xué)研究的對(duì)象和內(nèi)容是什么？解答解答：生物化學(xué)主要研究:（1）生物機(jī)體的化學(xué)組成、生物分子的結(jié)構(gòu)、性質(zhì)及功能；（2）生物分子分解與合成及反應(yīng)過(guò)程中的能量變化；（3）生物遺傳信息的儲(chǔ)存、傳遞和表達(dá)；（4）生物體新陳代謝的調(diào)節(jié)與控制。2你已經(jīng)學(xué)過(guò)的課程中哪些內(nèi)容與生物化學(xué)有關(guān)。提示提示：生物化學(xué)是生命科學(xué)的基礎(chǔ)學(xué)科，注意從不同的角度，去理解并運(yùn)用生物化學(xué)的知識(shí)。3說(shuō)明生物分子的元素組成和分子組成有哪些相似的規(guī)侓。解答解答：生

2、物大分子在元素組成上有相似的規(guī)侓性。碳、氫、氧、氮、磷、硫等6種是蛋白質(zhì)、核酸、糖和脂的主要組成元素。碳原子具有特殊的成鍵性質(zhì)，即碳原子最外層的4個(gè)電子可使碳與自身形成共價(jià)單鍵、共價(jià)雙鍵和共價(jià)三鍵，碳還可與氮、氧和氫原子形成共價(jià)鍵。碳與被鍵合原子形成4個(gè)共價(jià)鍵的性質(zhì)使得碳骨架可形成線性、分支以及環(huán)狀的多種多性的化合物。特殊的成鍵性質(zhì)適應(yīng)了生物大分子多樣性的需要。氮、氧、硫、磷元素構(gòu)成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羥基（—OH）、

3、羰基（CO）、羧基（—COOH）、巰基（—SH）、磷酸基（—PO4）等功能基團(tuán)。這些功能基團(tuán)因氮、硫和磷有著可變的氧化數(shù)及氮和氧有著較強(qiáng)的電負(fù)性而與生命物質(zhì)的許多關(guān)鍵作用密切相關(guān)。生物大分子在結(jié)構(gòu)上也有著共同的規(guī)律性。生物大分子均由相同類型的構(gòu)件通過(guò)一定的共價(jià)鍵聚合成鏈狀，其主鏈骨架呈現(xiàn)周期性重復(fù)。構(gòu)成蛋白質(zhì)的構(gòu)件是20種基本氨基酸。氨基酸之間通過(guò)肽鍵相連。肽鏈具有方向性（N端→C端）蛋白質(zhì)主鏈骨架呈“肽單位”重復(fù)；核酸的構(gòu)件是核苷酸核

4、苷酸通過(guò)3′5′磷酸二酯鍵相連，核酸鏈也具有方向性(5′、→3′)核酸的主鏈骨架呈“磷酸核糖（或脫氧核糖）”重復(fù)；構(gòu)成脂質(zhì)的構(gòu)件是甘油、脂肪酸和膽堿，其非極性烴長(zhǎng)鏈也是一種重復(fù)結(jié)構(gòu)；構(gòu)成多糖的構(gòu)件是單糖，單糖間通過(guò)糖苷鍵相連，淀粉、纖維素、糖原的糖鏈骨架均呈葡萄糖基的重復(fù)。因?yàn)榱涟彼岷彤惲涟彼岬南鄬?duì)分子質(zhì)量相等，所以亮氨酸和異亮氨酸的殘基數(shù)之比為：1.65%:2.48%=2:3，因此，該酶分子中至少含有2個(gè)亮氨酸，3個(gè)異亮氨酸。??r2

5、131.11100159001.65M????最低??r3131.11100159002.48M????最低3指出下面pH條件下，各蛋白質(zhì)在電場(chǎng)中向哪個(gè)方向移動(dòng)，即正極，負(fù)極，還是保持原點(diǎn)？（1）胃蛋白酶（pI1.0），在pH5.0；（2）血清清蛋白（pI4.9），在pH6.0；（3）α脂蛋白（pI5.8），在pH5.0和pH9.0；解答解答：（1）胃蛋白酶pI1.0＜環(huán)境pH5.0，帶負(fù)電荷，向正極移動(dòng)；（2）血清清蛋白pI4.9＜環(huán)

6、境pH6.0，帶負(fù)電荷，向正極移動(dòng)；（3）α脂蛋白pI5.8＞環(huán)境pH5.0，帶正電荷，向負(fù)極移動(dòng)；α脂蛋白pI5.8＜環(huán)境pH9.0，帶負(fù)電荷，向正極移動(dòng)。4何謂蛋白質(zhì)的變性與沉淀？二者在本質(zhì)上有何區(qū)別？解答解答：蛋白質(zhì)變性的概念：天然蛋白質(zhì)受物理或化學(xué)因素的影響后，使其失去原有的生物活性，并伴隨著物理化學(xué)性質(zhì)的改變，這種作用稱為蛋白質(zhì)的變性。變性的本質(zhì)：分子中各種次級(jí)鍵斷裂，使其空間構(gòu)象從緊密有序的狀態(tài)變成松散無(wú)序的狀態(tài)，一級(jí)結(jié)構(gòu)不

7、破壞。蛋白質(zhì)變性后的表現(xiàn)：①生物學(xué)活性消失；②理化性質(zhì)改變：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，側(cè)鏈反應(yīng)增強(qiáng)，對(duì)酶的作用敏感，易被水解。蛋白質(zhì)由于帶有電荷和水膜，因此在水溶液中形成穩(wěn)定的膠體。如果在蛋白質(zhì)溶液中加入適當(dāng)?shù)脑噭?，破壞了蛋白質(zhì)的水膜或中和了蛋白質(zhì)的電荷，則蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象。沉淀機(jī)理：破壞蛋白質(zhì)的水化膜，中和表面的凈電荷。蛋白質(zhì)的沉淀可以分為兩類：（1）可逆的沉淀：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)未發(fā)生顯著的變化，除去引起沉淀

8、的因素，蛋白質(zhì)仍能溶于原來(lái)的溶劑中，并保持天然性質(zhì)。如鹽析或低溫下的乙醇（或丙酮）短時(shí)間作用蛋白質(zhì)。（2）不可逆沉淀：蛋白質(zhì)分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)發(fā)生重大改變，蛋白質(zhì)變性而沉淀，不再能溶于原溶劑。如加熱引起蛋白質(zhì)沉淀，與重金屬或某些酸類的反應(yīng)都屬于此類。蛋白質(zhì)變性后，有時(shí)由于維持溶液穩(wěn)定的條件仍然存在，并不析出。因此變性蛋白質(zhì)并不一定都表現(xiàn)為沉淀，而沉淀的蛋白質(zhì)也未必都已經(jīng)變性。5下列試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化學(xué)的研究中：CNBr，異硫氰酸苯酯，丹磺